翻訳後修飾

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この略図の下部はインスリンの一次構造の翻訳後修飾である。

翻訳後修飾(ほんやくごしゅうしょく、Post-translational modification、PTM)は、翻訳後のタンパク質化学的な修飾である。これは多くのタンパク質の生合成の後方のステップの1つである。

タンパク質(またはポリペプチド)はアミノ酸の鎖である。タンパク質の生合成では、20種のアミノ酸はタンパク質に組み入れられる。翻訳後、アミノ酸の翻訳後修飾は、酢酸リン酸、様々な脂質炭水化物のような他の生化学官能基と結合し、アミノ酸(例えばシトルリン)の化学的特性の変換、またはジスルフィド結合の形成のような構造変換などタンパク質の反応の幅を広げる。

また、酵素がタンパク質のN末端からアミノ酸を輸送するか、中央からペプチド結合を切断することもある。例えば、ペプチドホルモンであるインスリンはジスルフィド結合が形成された後に2つに切断され、C-ペプチド(右図の桃色のポリペプチド鎖部分)は結合から切り離される。(最終的にジスルフィド結合で2つのポリペプチド鎖が結合したタンパク質が生じる。)

この他の修飾にリン酸化がある。この修飾はタンパク質酵素の作用の活発化と非活発化の調節機構においてよく起こる。

官能基付加[編集]

コドンと修飾の付加の一覧。[1]

タンパク質またはペプチドの付加[編集]

アミノ酸の化学的性質の変換[編集]

構造の変換[編集]

修飾の例[編集]

出典[編集]

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  1. ^ Gramatikoff K. in Abgent Catalog (2004-5) p.263
  2. ^ Walker, 2001 [1]
  3. ^ [2]
  4. ^ Malakhova, Oxana A.; Yan, Ming; Malakhov, Michael P.; Yuan, Youzhong; Ritchie, Kenneth J.; Kim, Keun Il; Peterson, Luke F.; Shuai, Ke; and Dong-Er Zhang. (2003).Protein ISGylation modulates the JAK-STAT signaling pathway Genes Dev. 17 (4), 455-460.
  5. ^ Van G. Wilson (Ed.) (2004). Sumoylation: Molecular Biology and Biochemistry Horizon Bioscience. ISBN 0-9545232-8-8