セリン

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セリン
識別情報
CAS登録番号 56-45-1 チェック , 302-84-1 チェック, 312-84-5 チェック
PubChem 617
ChemSpider 5736 (L-form) チェック, 597
UNII 452VLY9402 チェック
EINECS番号 206-130-6
KEGG C00065
ChEMBL CHEMBL11298 チェック
IUPHARリガンド 726 チェック
特性[2]
化学式 C3H7NO3
モル質量 105.09 g mol−1
外観 white crystals or powder
密度 1.603 g/cm3 (22 ºC)
融点

246 °C(分解)

への溶解度 soluble
酸解離定数 pKa 2.21 (カルボキシル基), 9.15 (アミノ基)[1]
特記なき場合、データは常温 (25 °C)・常圧 (100 kPa) におけるものである。

セリン (serine) とはアミノ酸の1つで、ヒドロキシメチル基を持つ。Ser あるいは S の略号で表され、IUPAC命名法に従うと 2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸である。セリシン絹糸に含まれる蛋白質の一種)の加水分解物から1865年に初めて単離され、ラテン語で絹を意味する sericum からこの名がついた。構造は1902年に明らかになった。

極性無電荷側鎖アミノ酸に分類され、グリシンなどから作り出せるため非必須アミノ酸である。糖原性を持つ。酵素の活性中心において、求核試薬として機能している場合がある。

生合成[編集]

生体内では、解糖系の中間体である 3-ホスホグリセリン酸から、ホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ (EC 1.1.1.95) 、ホスホセリンアミノトランスフェラーゼ (EC 2.6.1.52)、ホスホセリンホスファターゼ (EC 3.1.3.3) の働きにより合成される。

EC 1.1.1.95 3-phosphoglycerate + NAD+ → 3-phosphohydroxypyruvate + NADH + H+
EC 2.6.1.52 3-phosphonooxypyruvate + L-glutamate → O-phosphoserine + 2-oxoglutarate
EC 3.1.3.3 O-phosphoserine + H2O → serine + phosphate
セリンの生合成

グリシンと可逆的に相互変換される関係にある。

機能[編集]

プリンピリミジンシステイン、(バクテリアでは)トリプトファンなどの生合成に関与するため、代謝において重要である。

酵素の部分構造に含まれ重要な役割を果たす。キモトリプシントリプシンなど多くの酵素の活性中心に存在することが示されている。いわゆる神経ガス殺虫剤アセチルコリンエステラーゼの活性中心のセリン残基に結合し、酵素反応を阻害することによって毒性を発揮することが知られている。神経伝達物質であるアセチルコリンがその役目を終えたあと、アセチルコリンエステラーゼがすぐに破壊して活性を失わせるが、これが作用しないと過剰のアセチルコリンが蓄積することになり、痙攣などの発作を誘発して死に至らしめる。

蛋白質の構成要素としては、側鎖のヒドロキシ基によってグリコシド結合を形成するという特徴を持つ。これは糖尿病の症状を説明する際に必要となることがある。真核生物におけるシグナル伝達の際にキナーゼによってリン酸化される3種のアミノ酸残基の1つである。リン酸化されたセリン残基はホスホセリンとよばれる。セリンプロテアーゼは典型的なタンパク質分解酵素である。

出典[編集]

  1. ^ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  2. ^ Weast, Robert C., ed. (1981), CRC Handbook of Chemistry and Physics (62nd ed.), Boca Raton, FL: CRC Press, p. C-512, ISBN 0-8493-0462-8 .

関連項目[編集]

外部リンク[編集]