Hsp47

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』
SERPINH1
識別子
記号SERPINH1, AsTP3, CBP1, CBP2, HSP47, OI10, PIG14, PPROM, RA-A47, SERPINH2, gp46, serpin family H member 1
外部IDOMIM: 600943 MGI: 88283 HomoloGene: 20331 GeneCards: SERPINH1
遺伝子の位置 (ヒト)
11番染色体 (ヒト)
染色体11番染色体 (ヒト)[1]
11番染色体 (ヒト)
SERPINH1遺伝子の位置
SERPINH1遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点75,562,056 bp[1]
終点75,572,783 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス)
7番染色体 (マウス)
染色体7番染色体 (マウス)[2]
7番染色体 (マウス)
SERPINH1遺伝子の位置
SERPINH1遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点98,994,583 bp[2]
終点99,002,446 bp[2]
RNA発現パターン
さらなる参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能• unfolded protein binding
• collagen binding
• RNA結合
• serine-type endopeptidase inhibitor activity
細胞の構成要素• 細胞質
• 脂質ラフト
• endoplasmic reticulum lumen
• エキソソーム
• endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment
• 細胞外空間
• 小胞体
• collagen-containing extracellular matrix
生物学的プロセス• response to unfolded protein
• protein maturation
• chondrocyte development involved in endochondral bone morphogenesis
• collagen biosynthetic process
• 原線維形成
• negative regulation of endopeptidase activity
出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
種ヒトマウス
Entrez

871

12406

Ensembl

ENSG00000149257

ENSMUSG00000070436

UniProt

P50454,E9PJH8

P19324

RefSeq
(mRNA)

NM_001207014
NM_001235

NM_001111043
NM_001111044
NM_009825
NM_001285776

RefSeq
(タンパク質)

NP_001193943
NP_001226

NP_001104513
NP_001104514
NP_001272705
NP_033955

場所
(UCSC)		Chr 11: 75.56 – 75.57 MbChr 11: 98.99 – 99 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト閲覧/編集 マウス

Hsp47（熱ショックタンパク質 (Heat shock protein) 47）は、コラーゲンに関し、人間のタンパク質シャペロンの１つとして機能するセルピンである[5][6]。SERPINH1 としても知られる。熱ショックタンパク質としては、1986年に初めて報告された[7]。

概要[編集]

Hsp47 は、コラーゲン分子と結合して、コラーゲン分子の凝集を防ぎ[8][9]、そのフォールディングをサポートする分子シャペロンである。熱ショックにより小胞体において発現量が上昇する[7]。Hsp47 は小胞体においてコラーゲン分子と結合し、シス・ゴルジ網において解離して、小胞体に戻ってくる。Hsp47 の欠損又は変異により、コラーゲンの生成の不全が生じ、胎生致死や骨形成不全症となる。一方、Hsp47 の機能が正常であっても、多くの病気において、コラーゲンの異常生成との関係がみられる。また、がん治療の標的の1つであるIRE1α との相互作用が指摘される[10][11]など、コラーゲン分子の産生とは関係がない機能の存在が発見されており、新たな広がりをみせている。

機能[編集]

Hsp47 はセリンプロテアーゼ阻害剤のスーパーファミリーの一員である。熱ショックにより小胞体において発現が誘発される。そのような細胞が I 型コラーゲンおよび III 型コラーゲンを合成し、分泌する[12]。このタンパク質は本来小胞体内腔に局在し、コラーゲンの三重らせん構造に結合する[13][14]。それゆえ、コラーゲン分子の成熟に関与する分子シャペロンであると考えられている。Hsp47 は、結果正しくフォールディングされなかった（ミスフォールディングされた）プロコラーゲンの凝集を防ぐ機能を有する[8][9]。

Hsp47 が欠損すると、コラーゲン繊維や基底膜の形成不全を引き起こし、マウスは生まれる前に死亡する[15]。Hsp47 は I 型コラーゲンのフォールディングに欠かせない要素である[16]。Hsp47 は分子シャペロンとしてはコラーゲンにのみ結合する、すなわち基質特異性を有すると考えられている[13][15]。

欠損しないまでもある種の変異が発生した Hsp47 は骨形成不全症を引き起こすことが知られている[17][18]。

Hsp47 に対する自己抗体が関節リウマチの患者に見受けられる[5]。


他にも、Hsp47 がゴルジ体ストレスによる細胞死を抑制する機能を有する可能性が報告されている[19]。

相互作用[編集]

Hsp47 は I 型ないし V 型のコラーゲンと相互作用することが示されている[20]。Hsp47 は、その N 末端から見て、プロコラーゲンの少なくともトレオニン（プロリンなども可）残基-グリシン残基-X残基（ここは何でもよい）-アルギニン残基の並びを認識して結合すると考えられている[21][22]。計算シミュレーションでは、さらにその 1 つ前（すなわち、アルギニン残基から見て 4 つ前）はフェニルアラニン残基またはプロリン残基が好ましいとされる[23]。 このうち、アルギニン残基が一番、次にトレオニン残基が重要であるとされる[21][22]。

一方、Hsp47 側は、222 番（以下、いずれもイヌにおける配列順による）のアルギニン残基、303 番のアラニン残基、305 番のセリン残基、381 番の ロイシン残基、383 番のチロシン残基、385 番のアスパラギン酸残基が結合に関与する[24]。この中では、プロコラーゲン側のアルギニン残基と塩橋を形成するアスパラギン酸残基及びトレオニン残基等と塩橋を形成するアルギニン残基が特に重要であるということができる[24]。また、後述するように、Hsp47 が pH の低下によりプロコラーゲンから離れるという事実から、273 番と 274 番の両ヒスチジン残基が pH の低下によるプロコラーゲンからの離脱の点で重要な役割を果たすと考えられる[25]。さらに、209 番のヒスチジン残基が未成熟なプロコラーゲンの放出を防ぐことが指摘されている[25][26]。


Hsp47 は、プロリル4-ヒドロキシラーゼと競合するために、プロリン残基の水酸化を遅らせることができる[27]。

発現[編集]

Hsp47 は、熱ショックにより発現量が上昇する[7]。小胞体ストレス由来では、熱ショック以外では発現しない[19][28]。 熱ショックにより、熱ショック因子1 が Hsp47 を生成するための mRNA の転写を活性化する[29]。

また、ゴルジ体ストレスによっても発現量が上昇する[19]。


遺伝子的には、例えば、ヒトにおいては 418 個の、セキショクヤケイにおいては 405 個のアミノ酸残基から構成される[30]。N 末端のシグナル配列の切断後は、ヒトにおいては 400 個[31]の、ニワトリにおいては 390 個[32]のアミノ酸残基から構成される。

Hsp47 は、シグナル配列を持つ前駆体（分子量 42,000）として翻訳され、シグナル配列が切断されて分子量 41,000 の分子になり[33]、その後、グリコシル化[34]、アセチル化[35]などを受けて、成熟した分子になると考えられる[33]。

小胞体からの移動と帰還[編集]

Hsp47は、プロコラーゲンに結合したまま小胞体を出て、シス・ゴルジ網に移動する。シス・ゴルジ網内部は酸性であり、pH の低下により、Hsp47 はプロコラーゲンから離れる[36][37]。Hsp47 には KDEL 配列 （英語版）に似た RDEL 配列が組み込まれている[36]関係上、プロコラーゲンからの分離後シス・ゴルジ網から小胞体へと戻される[24][38]。


これまでの記載から分かるように、本来、Hsp47 は小胞体とゴルジ体に局在するはずであることが予想されるが、膜ラフト[39][40]、細胞外マトリックス[41][40]、細胞表面[42][43]、血清[44]、血小板表面[45]にも所在することが報告されている。もっとも、いかなる機構によっているのかまでは分かっていない[46]。

病気との関係[編集]

上述した骨形成不全症以外の病気との関連性も指摘されている。

線維症との関係[編集]

線維症は、コラーゲンが異常に生成され、それが臓器に蓄積されることで引き起こされる[47]。Hsp47 は、このコラーゲンの生成にも関与することが示唆される。例えば、肝硬変においては、活性化した肝星細胞がコラーゲンを大量に分泌し、肝線維化が進行すると考えられているが[48]、Hsp47 はこの場合にも発現量が増加する[49]。

がん（悪性腫瘍）との関係[編集]

他の熱ショックタンパク質のいくつかと同様、Hsp47 もがん細胞の増殖や浸潤・転移を促進する[50]。

冬眠や寝たきりの関係[編集]

冬眠中の熊や寝たきりの人間では、Hsp47が減少していることが確認されている。血小板表面にHsp47が多いと血流が狭くなった場所で好中球を引き寄せ血小板凝集、血栓を作りやすい。寝たきりになると、それらを起こさない状態になると考えられている[51]。

参考文献[編集]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000149257 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000070436 - Ensembl, May 2017
  3. ^ Human PubMed Reference:
  4. ^ Mouse PubMed Reference:
  5. ^ a b “Entrez Gene: SERPINH1 serpin peptidase inhibitor, clade H (heat shock protein 47), member 1, (collagen binding protein 1)”. 2021年12月19日閲覧。
  6. ^ Dafforn TR; Della M; Miller AD (2001-12). “The molecular interactions of heat shock protein 47 (Hsp47) and their implications for collagen biosynthesis”. The Journal of Biological Chemistry 276 (52): 49310–9. doi:10.1074/jbc.M108896200. PMID 11592970. 
  7. ^ a b c K. Nagata; S. Saga; K. M. Yamada (1986). “A major collagen-binding protein of chick embryo fibroblasts is a novel heat shock protein”. Journal of Cell Biology 103 (1): 223–229. doi:10.1083/jcb.103.1.223. PMC 2113802. PMID 3722264. https://doi.org/10.1083/jcb.103.1.223. 
  8. ^ a b Christy A. Thomson; Vettai S. Ananthanarayanan (2000-8-1). “Structure-function studies on hsp47: pH-dependent inhibition of collagen fibril formation in vitro”. Biochemcal Journal (3): 877–83. doi:10.1042/bj3490877. PMC 1221217. PMID 10903151. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1221217/. 
  9. ^ a b Ito S; Nagata K. (2019-2-8). Jornal of Biological Chemistry 294 (6): 2133–41. doi:10.1074/jbc.TM118.002812. PMC 6369284. PMID 30541925. https://www.jbc.org/article/S0021-9258(20)36857-5/fulltext. 
  10. ^ Denisse Sepulveda; Diego Rojas-Rivera, Diego A Rodríguez, Jody Groenendyk, Andres Köhler, Cynthia Lebeaupin, Shinya Ito, Hery Urra, Amado Carreras-Sureda, Younis Hazari, Mireille Vasseur-Cognet, Maruf M U Ali, Eric Chevet, Gisela Campos, Patricio Godoy, Tomas Vaisar, Béatrice Bailly-Maitre, Kazuhiro Nagata, Marek Michalak, Jimena Sierralta, Claudio Hetz (2018-1-18). “Interactome screening identifies the ER luminal chaperone Hsp47 as a regulator of the unfolded protein response transducer IRE1α”. Molecular Cell 69 (2): 238–252.e237. doi:10.1016/j.molcel.2017.12.028. PMID 29351844. https://www.cell.com/molecular-cell/fulltext/S1097-2765(17)31007-9. 
  11. ^ Akihiro Yoneda; Kaori Sakai-Sawada; Kenjiro Minomi; Yasuaki Tamura (2020-6). “Heat shock protein 47 maintains cancer cell growth by inhibiting the unfolded protein response transducer IRE1a”. Molecular Cancer Research (6): 847–58. doi:10.1158/1541-7786.MCR-19-0673. PMID 32102897. https://mcr.aacrjournals.org/content/18/6/847.long. 
  12. ^ Williams, R. Sanders (2000-3-21). “Heat Shock Protein 47: A Chaperone for the Fibrous Cap?” (英語). Circulation 101 (11): 1227–1228. doi:10.1161/01.CIR.101.11.1227. PMID 10725278. http://circ.ahajournals.org/content/101/11/1227.full 2017年12月11日閲覧。. 
  13. ^ a b Mohammed, Tasab; Margaret R., Batten; Neil J., Bulleid (2000-5-15). “Hsp47: a molecular chaperone that interacts with and stabilizes correctly-folded procollagen.”. EMBO Journal (10): 2204–11. doi:10.1093/emboj/19.10.2204. PMC 384358. PMID 10811611. https://doi.org/10.1093/emboj/19.10.2204. 
  14. ^ Takashi Ono; Takahiro Miyazaki; Yoshihito Ishida; Masayoshi Uehata; Kazuhiro Nagata (2012-2). “Direct in Vitro and in Vivo Evidence for Interaction between Hsp47 Protein and Collagen Triple Helix”. Glycobiology and Extracellular Matrices 287 (9): 6810–18. doi:10.1074/jbc.M111.280248. PMC 3307285. PMID 22235129. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3307285/. 
  15. ^ a b Naoko Nagai; Masanori Hosokawa; Shigeyoshi Itohara; Eijiro Adachi; Takatoshi Matsushita; Nobuko Hosokawa; Kazuhiro Nagata (2000). “Embryonic lethality of molecular chaperone hsp47 knockout mice is associated with defects in collagen biosynthesis”. Journal of Cell Biology 150 (6): 1499–1506. doi:10.1083/jcb.150.6.1499. PMC 2150697. PMID 10995453. https://rupress.org/jcb/article/150/6/1499/45517/Embryonic-Lethality-of-Molecular-Chaperone-Hsp47. 
  16. ^ Yoshihito Ishida; Hiroshi Kubota; Akitsugu Yamamoto; Akira Kitamura; Hans Peter Bächinger; Kazuhiro Nagata (2006-5). “Type I collagen in Hsp47-null cells is aggregated in endoplasmic reticulum and deficient in N-propeptide processing and fibrillogenesis”. Molecular Biology of the Cell 17 (5): 2346–55. doi:10.1091/mbc.E05-11-1065. PMC 1446091. PMID 16525016. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1446091/. 
  17. ^ イヌにつき、Cord Drögemüller; Doreen Becker, Adrian Brunner, Bianca Haase, Patrick Kircher, Frank Seeliger, Michael Fehr, Ulrich Baumann, Kerstin Lindblad-Toh, Tosso Leeb (2009-7-24). “A missense mutation in the SERPINH1 gene in Dachshunds with osteogenesis imperfecta.”. PLoS Genetics 5. doi:10.1371/journal.pgen.1000579. PMC 2708911. PMID 19629171. https://journals.plos.org/plosgenetics/article?id=10.1371/journal.pgen.1000579. 
  18. ^ ヒトにつき、Helena E. Christiansen; Ulrike Schwarze, Shawna M. Pyott, Abdulrahman AlSwaid, Mohammed Al Balwi, Shatha Alrasheed, Melanie G. Pepin, Mary Ann Weis, David R. Eyre, Peter H. Byers (2010-3-12). “Homozygosity for a missense mutation in SERPINH1, which encodes the collagen chaperone protein HSP47, results in severe recessive osteogenesis imperfecta.”. American Journal of Human Genetics (3): 389–98. doi:10.1016/j.ajhg.2010.01.034. PMC 2833387. PMID 20188343. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/ppmc/articles/PMC2833387/. 
  19. ^ a b c Shingo Miyata; Tatsunori Mizuno; Yoshihisa Koyama; Taiichi Katayama; Masaya Tohyama (2013-7-29). “The Endoplasmic Reticulum-Resident Chaperone Heat Shock Protein 47 Protects the Golgi Apparatus from the Effects of O-Glycosylation Inhibition”. PLoS ONE 8. doi:10.1371/journal.pone.0069732. PMC 3726774. PMID 23922785. https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0069732. 
  20. ^ John Geraldine Sandana Mala; Chellan Rose (2010-11). “Interactions of heat shock protein 47 with collagen and the stress response: an unconventional chaperone model?”. Life Sciences 87 (19–22): 579–86. doi:10.1016/j.lfs.2010.09.024. PMID 20888348. 
  21. ^ a b Takaki Koide; Yoshifumi Takahara; Shinichi Asada; Kazuhiro Nagata (2002-2). “Xaa-Arg-Gly triplets in the collagen triple helix are dominant binding sites for the molecular chaperone HSP47”. The Journal of Biology Chemistry 277 (8): 6178–82. doi:10.1074/jbc.M106497200. https://www.jbc.org/article/S0021-9258(19)82392-X/fulltext. 
  22. ^ a b Takaki Koide, coauthors = Yoshimi Nishikawa, Shinichi Asada, Chisato M. Yamazaki, Yoshifumi Takahara, Daisuke L. Homma, Akira Otaka, Katsuki Ohtani, Nobutaka Wakamiya, Kazuhiro Nagata, Kouki Kitagawa (2006-4-21). “Specific recognition of the collagen triple helix by chaperone HSP47. II. The HSP47-binding structural motif in collagens and related proteins.”. The Journal of Biology Chemistry 281 (16): 11177–85. doi:10.1074/jbc.M601369200. PMID 16484215. https://www.jbc.org/article/S0021-9258(19)56296-2/fulltext. 
  23. ^ Haiyan Cai; Parvathy Sasikumar; Gemma Little; Dominique Bihan; Samir W Hamaia; Aiwu Zhou; Jonathan M Gibbins; Richard W Farndale (2021-7-3). “Identification of HSP47 Binding Site on Native Collagen and Its Implications for the Development of HSP47 Inhibitors”. Biomolecules (7): 983–94?. doi:10.3390/biom11070983. PMC 8301893. PMID 34356607. https://www.mdpi.com/2218-273X/11/7/983/htm. 
  24. ^ a b c Christine Widmer; Jan M. Gebauer; Elena Brunstein; Sabrina Rosenbaum; Frank Zaucke; Cord Drögemüller; Tosso Leeb; Ulrich Baumann (2012-8-14). “Molecular basis for the action of the collagen-specific chaperone Hsp47/SERPINH1 and its structure-specific client recognition”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 109 (no. 33): 13243–47. doi:10.1073/pnas.1208072109. PMC 3421173. PMID 22847422. https://doi.org/10.1073/pnas.1208072109. 
  25. ^ a b Sinan Oecal; Eileen Socher; Matthias Uthoff; Corvin Ernst; Frank Zaucke; Heinrich Sticht; Ulrich Baumann; Jan M Gebauer (2016-6-10). “The pH-dependent client release from the collagen-specific chaperone HSP47 is triggered by a tandem histidine pair”. Journal of Biological Chemistry (4): 12612–26. doi:10.1074/jbc.M115.706069. PMC 4933464. PMID 27129216. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0021925820409068?via%3Dihub. 
  26. ^ Mohd Firdaus Abdul-Wahab; Takayuki Homma; Michael Wright; Dee Olerenshaw; Timothy R Dafforn; Kazuhiro Nagata; Andrew D Miller (2013-2-8). “The pH sensitivity of murine heat shock protein 47 (HSP47) binding to collagen is affected by mutations in the breach histidine cluster”. J. Biol. Chem. (6): 4452–61. doi:10.1074/jbc.M112.409029. PMC 3567694. PMID 23212911. https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0021-9258(20)46401-4. 
  27. ^ Shinichi Asada; Takaki Koide; Hiroyuki Yasui; Kazuhiro Nagata (1999). “Effect of HSP47 on Prolyl 4-Hydroxylation of Collagen Model Peptides”. Cell Structure and Function (日本細胞生物学会) (4): 187–96. doi:10.1247/csf.24.187. https://doi.org/10.1247/csf.24.187. 
  28. ^ Davide Eletto; Avinash Maganty, Daniela Eletto, Devin Dersh, Catherine Makarewich, Chhanda Biswas, James C. Paton, Adrienne W. Paton, Shirin Doroudgar, Christopher C. Glembotski, Yair Argon (2012-10-15). “Limitation of individual folding resources in the ER leads to outcomes distinct from the unfolded protein response”. Journal of Cell Science 125: 4865–75. doi:10.1242/jcs.108928. PMID 22854046. https://doi.org/10.1242/jcs.10892. 
  29. ^ Nobuko Hosokawa; Hajime Takechi; Shinichi Yokota; Kazunori Hirayoshi; Kazuhiro Nagata (1993-4-30). “Structure of the gene encoding the mouse 47-kDa heat-shock protein (HSP47)”. Gene 126 (2): 187–93. doi:10.1016/0378-1119(93)90366-b. PMID 8482533. 
  30. ^ Maho Yagi-Utsumi; Sumi Yoshikawa, Yoshiki Yamaguchi, Yohei Nishi, Eiji Kurimoto, Yoshihito Ishida, Takayuki Homma, Jun Hoseki, Yoshimi Nishikawa, Takaki Koide, Kazuhiro Nagata, Koichi Kato (2012). “NMR and mutational identification of the collagen-binding site of the chaperone Hsp47”. PLoS ONE 7 (9): e45930. doi:10.1371/journal.pone.0045930. PMC 3457968. PMID 23049894. https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0045930. の図 S1
  31. ^ “Molecular Weight - HSP47 | HSP47”. 2022年2月12日閲覧。
  32. ^ Kazunori Hirayoshi; Hitoshi Kudo; Hajime Takechi; Akira Nakai; Akihiro Iwamatsu; Kenneth M Yamada; Kazuhiro Nagata (1991-8-1). “HSP47: a tissue-specific, transformation-sensitive, collagen-binding heat shock protein of chicken embryo fibroblasts”. Molecular and Cellular Biology (8): 4038, 4039. doi:10.1128/mcb.11.8.4036-4044.1991. PMC 361208. PMID 2072906. https://doi.org/10.1128/mcb.11.8.4036-4044.1991. 
  33. ^ a b 永田和宏、平芳一法「熱ショック蛋白質の発現と機能」『日本ハイパーサミア誌』第3巻第2号、日本ハイパーサーミア学会、1987年、144, 145、doi:10.3191/thermalmedicine.3.135。 
  34. ^ Cong-Xiao Gao; Eiji Miyoshi, Naofumi Uozumi, Rina Takamiya, Xiangchun Wang, Katsuhisa Noda, Jianguo Gu, Koichi Honke, Yoshinao Wada, Naoyuki Taniguchi (2005-11). “Bisecting GlcNAc mediates the binding of annexin V to Hsp47”. Glycobiology 15 (11): 1067–75. doi:10.1093/glycob/cwj005. PMID 16000695. https://academic.oup.com/glycob/article/15/11/1067/578291?login=false. 
  35. ^ Ming Chung Lin; Chung Hsi Hsing; Fu An Li; Chien Hsing Wu; Yaw Syan Fu; Jen Kun Cheng; Bin Huang (2014-1). “Rosuvastatin modulates the post-translational acetylome in endothelial cells”. Acta Cardiologica Sinica (1): 67–73. PMC 4804823. PMID 27122770. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4804823/. 
  36. ^ a b Mamoru Satoh; Kazunori Hirayoshi; Shinichi Yokota; Nobuko Hosokawa; Kazuhiro Nagata (1996-4-2). “Intracellular interaction of collagen-specific stress protein HSP47 with newly synthesized procollagen.”. Journal of Cell Biology 133: 469–83. doi:10.1083/jcb.133.2.469. PMC 2120794. PMID 8609177. https://doi.org/10.1083/jcb.133.2.469. 
  37. ^ Shinsuke Saga; Kazuhiro Nagata; Wen-Tien Chen; Kenneth M. Yamada (1987-7-1). “pH-dependent function, purification, and intracellular location of a major collagen-binding glycoprotein.”. Journal of Cell Biology 105: 517–27. doi:10.1083/jcb.105.1.517. PMC 2114926. PMID 3038929. https://doi.org/10.1083/jcb.105.1.517. 
  38. ^ Hugh R. B. Pelham (1990-12). “The retention signal for soluble proteins of the endoplasmic reticulum”. Trends in Biochemical Sciences 15 (12): 483–6. doi:10.1016/0968-0004(90)90303-s. PMID 2077689. 
  39. ^ Christian Fork; Juliane Hitzel; Benjamin J Nichols; Ritva Tikkanen; Ralf P Brandes (2014-9-10). “Flotillin-1 facilitates toll-like receptor 3 signaling in human endothelial cells”. Basic Res. Cardiol (6): 439. doi:10.1007/s00395-014-0439-4. PMC 4330457. PMID 25204797. https://link.springer.com/article/10.1007/s00395-014-0439-4. 
  40. ^ a b “Molecular Weight - HSP47 | HSP47”. 2022年2月26日閲覧。
  41. ^ Alexandra Naba; Oliver M T Pearce; Amanda Del Rosario; Duanduan Ma; Huiming Ding; Vinothini Rajeeve; Pedro R Cutillas; Frances R Balkwill et al. (2017-8-4). “Characterization of the extracellular matrix of normal and diseased tissues using proteomics”. Journal of Proteome Research 16 (8): 3083–91. doi:10.1021/acs.jproteome.7b00191. PMC 8078728. PMID 28675934. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8078728/. 
  42. ^ Carla Hebert; Kathleen Norris; Ricardo Della Coletta; Mark Reynolds; José Ordóñez; John J. Sauk (1999-5-1). “Cell surface colligin/Hsp47 associates with tetraspanin protein CD9 in epidermoid carcinoma cell lines”. Journal of Cellular Biochemistry 73 (2): 248–58. doi:10.1002/(sici)1097-4644(19990501)73:2<248::aid-jcb11>3.0.co;2-a. PMID 10227388. 
  43. ^ Takako Hattori; Klaus von der Mark; Harumi Kawaki; Yasutaka Yutani; Satoshi Kubota; Tohru Nakanishi; Heidi Eberspaecher; Benoit de Crombrugghe et al. (2005-1). “Downregulation of rheumatoid arthritis-related antigen RA-A47 (HSP47/colligin-2) in chondrocytic cell lines induces apoptosis and cell-surface expression of RA-A47 in association with CD9”. Journal of Cellular Physiology 202 (1): 191–204. doi:10.1002/jcp.20112. PMID 15389525. 
  44. ^ Haiyan Chu; Ting Wu, Wenyu Wu, Wenzhen Tu, Shuai Jiang, Sidi Chen, Yanyun Ma, Qingmei Liu, Xiaodong Zhou, Li Jin, Jiucun Wang (2015-8). “Involvement of collagen-binding heat shock protein 47 in scleroderma-associated fibrosis”. Protein & Cell 6 (8): 589–98. doi:10.1007/s13238-015-0171-3. PMC 4506285. PMID 26091621. https://link.springer.com/article/10.1007/s13238-015-0171-3. 
  45. ^ William J. Kaiser; Lisa-Marie Holbrook; Katherine L. Tucker; Ronald G. Stanley; Jonathan M. Gibbins (2009-6). “A functional proteomic method for the enrichment of peripheral membrane proteins reveals the collagen binding protein Hsp47 is exposed on the surface of activated human platelets”. Journal of Proteome Research 8 (6): 2903–14. doi:10.1021/pr900027j. PMID 19341245. 
  46. ^ 細胞表面につき、Ito and Nagata 2019
  47. ^ Thomas A Wynn; Thirumalai R Ramalingam (2012-7-6). “Mechanisms of fibrosis: therapeutic translation for fibrotic disease”. Nature Medicine 18 (7): 1028–40. doi:10.1038/nm.2807. PMC 3405917. PMID 22772564. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3405917/. 
  48. ^ 味呑憲二郎、新津洋司郎「HSP47 siRNAを用いた線維症治療薬の開発 ～ビタミン A 修飾リポソームによる星細胞標的化 DDS ～」『Drug Delivery System』第31巻第1号、日本DDS学会、2016年、62, 63、doi:10.2745/dds.31.62。 
  49. ^ Hiroko Masuda; Manabu Fukumoto; Kazunori Hirayoshi; Kazuhiro Nagata (1994-12-1). “Coexpression of the collagen-binding stress protein HSP47 gene and the alpha 1(I) and alpha 1(III) collagen genes in carbon tetrachloride-induced rat liver fibrosis”. Journal of Clinical Investigation (6): 2481–8. doi:10.1172/JCI117617. PMC 330081. PMID 7989606. https://doi.org/10.1172/JCI117617. 
  50. ^ 大塚健三. “HSP47はがん細胞の増殖や浸潤転移を促進する | 日本ハイパーサーミア学会”. 2022年1月7日閲覧。
  51. ^ “Now we know why hibernating bears don’t get blood clots” (英語). www.science.org. 2023年4月24日閲覧。

関連文献[編集]

  • Ito S; Nagata K. (2017-2). Seminars in Cell & Developmental Biology 62: 142–151. doi:10.1016/j.semcdb.2016.11.005. PMID 27838364. 
  • Razzaque MS; Taguchi T (October 1999). “The possible role of colligin/HSP47, a collagen-binding protein, in the pathogenesis of human and experimental fibrotic diseases”. Histology and Histopathology 14 (4): 1199–212. PMID 10506936. 
  • Gettins PG (December 2002). “Serpin structure, mechanism, and function”. Chemical Reviews 102 (12): 4751–804. doi:10.1021/cr010170. PMID 12475206. 
  • Clarke EP; Sanwal BD (January 1992). “Cloning of a human collagen-binding protein, and its homology with rat gp46, chick hsp47 and mouse J6 proteins”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression 1129 (2): 246–8. doi:10.1016/0167-4781(92)90498-o. PMID 1309665. 
  • Ikegawa S; Sudo K; Okui K; Nakamura Y (1995). “Isolation, characterization and chromosomal assignment of human colligin-2 gene (CBP2)”. Cytogenetics and Cell Genetics 71 (2): 182–6. doi:10.1159/000134103. PMID 7656593. 
  • Ikegawa S; Nakamura Y (July 1997). “Structure of the gene encoding human colligin-2 (CBP2)”. Gene 194 (2): 301–3. doi:10.1016/S0378-1119(97)00209-6. PMID 9272875. 
  • Bekri S; Adélaïde J, Merscher S, Grosgeorge J, Caroli-Bosc F, Perucca-Lostanlen D, Kelley PM, Pébusque MJ, Theillet C, Birnbaum D, Gaudray P (1998). “Detailed map of a region commonly amplified at 11q13→q14 in human breast carcinoma”. Cytogenetics and Cell Genetics 79 (1–2): 125–31. doi:10.1159/000134699. PMID 9533029. 
  • Hattori T; Fujisawa T; Sasaki K; Yutani Y; Nakanishi T; Takahashi K; Takigawa M (April 1998). “Isolation and characterization of a rheumatoid arthritis-specific antigen (RA-A47) from a human chondrocytic cell line (HCS-2/8)”. Biochemical and Biophysical Research Communications 245 (3): 679–83. doi:10.1006/bbrc.1998.8505. PMID 9588174. 
  • Nagai N; Yorihuzi T; Hosokawa N; Nagata K (February 1999). “The human genome has only one functional hsp47 gene (CBP2) and a pseudogene (pshsp47)”. Gene 227 (2): 241–8. doi:10.1016/S0378-1119(98)00592-7. PMID 10023073. 
  • Hebert C; Norris K; Della Coletta R; Reynolds M; Ordóñez J; Sauk JJ (May 1999). “Cell surface colligin/Hsp47 associates with tetraspanin protein CD9 in epidermoid carcinoma cell lines”. Journal of Cellular Biochemistry 73 (2): 248–58. doi:10.1002/(SICI)1097-4644(19990501)73:2<248::AID-JCB11>3.0.CO;2-A. PMID 10227388. 
  • Koide T; Aso A; Yorihuzi T; Nagata K (September 2000). “Conformational requirements of collagenous peptides for recognition by the chaperone protein HSP47”. The Journal of Biological Chemistry 275 (36): 27957–63. doi:10.1074/jbc.M003026200. PMID 10862616. 
  • Hattori T; Takahashi K; Yutani Y; Fujisawa T; Nakanishi T; Takigawa M (2001). “Rheumatoid arthritis-related antigen 47kDa (RA-A47) is a product of colligin-2 and acts as a human HSP47”. Journal of Bone and Mineral Metabolism 18 (6): 328–34. doi:10.1007/s007740070004. PMID 11052465. 
  • Pelletier G; Stefanovsky VY; Faubladier M; Hirschler-Laszkiewicz I; Savard J; Rothblum LI; Côté J; Moss T (November 2000). “Competitive recruitment of CBP and Rb-HDAC regulates UBF acetylation and ribosomal transcription”. Molecular Cell 6 (5): 1059–66. doi:10.1016/S1097-2765(00)00104-0. PMID 11106745. 
  • Matsuda M; Koide T; Yorihuzi T; Hosokawa N; Nagata K (January 2001). “Molecular cloning of a novel ubiquitin-like protein, UBIN, that binds to ER targeting signal sequences”. Biochemical and Biophysical Research Communications 280 (2): 535–40. doi:10.1006/bbrc.2000.4149. PMID 11162551. 
  • Zhou M; Nekhai S; Bharucha DC; Kumar A; Ge H; Price DH; Egly JM; Brady JN (November 2001). “TFIIH inhibits CDK9 phosphorylation during human immunodeficiency virus type 1 transcription”. The Journal of Biological Chemistry 276 (48): 44633–40. doi:10.1074/jbc.M107466200. PMID 11572868. 
  • Song CZ; Keller K; Murata K; Asano H; Stamatoyannopoulos G (March 2002). “Functional interaction between coactivators CBP/p300, PCAF, and transcription factor FKLF2”. The Journal of Biological Chemistry 277 (9): 7029–36. doi:10.1074/jbc.M108826200. PMC 2808425. PMID 11748222. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2808425/. 
  • Sasaki H; Sato T, Yamauchi N, Okamoto T, Kobayashi D, Iyama S, Kato J, Matsunaga T, Takimoto R, Takayama T, Kogawa K, Watanabe N, Niitsu Y (May 2002). “Induction of heat shock protein 47 synthesis by TGF-beta and IL-1 beta via enhancement of the heat shock element binding activity of heat shock transcription factor 1”. Journal of Immunology 168 (10): 5178–83. doi:10.4049/jimmunol.168.10.5178. PMID 11994473. 
  • Razzaque MS; Ahmed AR (March 2002). “Collagens, collagen-binding heat shock protein 47 and transforming growth factor-beta 1 are induced in cicatricial pemphigoid: possible role(s) in dermal fibrosis”. Cytokine 17 (6): 311–6. doi:10.1006/cyto.2002.1020. PMID 12061838. 
  • Sato K; Yomogida K; Wada T; Yorihuzi T; Nishimune Y; Hosokawa N; Nagata K (October 2002). “Type XXVI collagen, a new member of the collagen family, is specifically expressed in the testis and ovary”. The Journal of Biological Chemistry 277 (40): 37678–84. doi:10.1074/jbc.M205347200. PMID 12145293. 
  • Rocnik EF; van der Veer E; Cao H; Hegele RA; Pickering JG (October 2002). “Functional linkage between the endoplasmic reticulum protein Hsp47 and procollagen expression in human vascular smooth muscle cells”. The Journal of Biological Chemistry 277 (41): 38571–8. doi:10.1074/jbc.M206689200. PMID 12163502. 

外部リンク[編集]

「https://ja.wikipedia.org/w/index.php?title=Hsp47&oldid=99525201」から取得