「CD38」の版間の差分
削除された内容 追加された内容
Smilesworth (会話 | 投稿記録) en:CD38 (14:58, 17 February 2023 UTC) の翻訳をもとに作成 |
(相違点なし)
|
2023年5月2日 (火) 14:42時点における版
CD38（cluster of differentiation 38）は、CD4＋細胞、CD8＋細胞、B細胞、NK細胞など多くの免疫細胞（白血球）の表面に存在する糖タンパク質である[5]。cyclic ADP-ribose hydrolase 1としても知られる。細胞接着、シグナル伝達、カルシウムシグナリングにも機能する[6]。
ヒトでは、CD38は4番染色体に位置するCD38遺伝子にコードされている[7][8]。CD38はCD157のパラログであり、その遺伝子もまた4番染色体（4p15）に位置している[9]。
歴史
CD38は1980年にT細胞の表面マーカー（CD抗原）として初めて同定された[10][11]。1992年、CD38はB細胞、単球、Nk細胞の表面マーカーとしても記載された[10]。また同時期に、CD38は単に細胞種のマーカーであるわけではなく、B細胞とT細胞の活性化因子であることが発見された[10]。1992年にはCD38の酵素活性も発見され、カルシウムの放出を誘導するセカンドメッセンジャーである環状アデノシン二リン酸リボース（cADPR）やニコチン酸アデニンジヌクオチドリン酸（NAADP）の合成能を有することが示された[10]。
組織分布
CD38は形質細胞に最も高頻度でみられ、NK細胞、B細胞とT細胞、そしてその他のさまざまな細胞種の順に続く[12]。
機能
CD38は受容体もしくは酵素として機能する[13]。受容体としては、CD38はT細胞表面のCD31に結合し、これらの細胞を活性化してさまざまなサイトカインの産生をもたらす[13]。CD38の活性化はTRPM2チャネルと協働し、細胞体積の調節などの生理的応答を開始する[14]。
CD38は多機能酵素であり、NAD＋からADPリボース（97%）とcADPR（3%）への合成を触媒する[15][16]。CD38はNAD＋濃度の主要な調節因子であると考えられている。そのNAD分解活性はADPリボシルシクラーゼとしての機能よりもはるかに高く、100分子のNAD＋のADPリボースへの変換につき1分子のcADPRが生成される[15][17]。ニコチン酸が酸性条件下で存在する場合には、CD38はNADP+をNAADPへ加水分解する[15][18]。
これらの反応産物は、細胞内のCa2+濃度の調節に必要不可欠である[19]。CD38は細胞表面の細胞外酵素として存在するだけでなく、細胞膜内面で細胞質基質に向かって同様の酵素機能を果たす[20]。
CD38は、cADPRの産生によって、脳内での神経伝達物質の放出を制御している、もしくは影響を及ぼしていると考えられている[21]。脳内のCD38は親密さをもたらす神経ペプチドであるオキシトシンの放出を可能にする[22]。
CD38と同様に、CD157もADPリボシルシクラーゼファミリーのメンバーであり、NAD＋からcADPRの形成を触媒する。ただし、CD157の触媒活性はCD38よりもかなり弱いものである[23]。SARM1もNAD＋からcADPRの形成を触媒する酵素であり[20]、CD38よりもはるかに効率的にcADPR濃度を上昇させる[24]。
臨床的意義
CD38の機能喪失は、免疫応答不全、代謝異常、そしておそらく自閉症と関係した社会性記憶障害などの行動変容と関係している[19][25]。
内皮細胞上のCD31はNK細胞上のCD38に結合し、これらの細胞を内皮に接着させる[26][27]。また、白血球上のCD38は内皮細胞上のCD16に結合し、白血球の血管壁への結合、そして血管壁の通過を可能にする[9]。
サイトカインIFN-γとグラム陰性菌細胞壁の構成要素であるリポ多糖は、CD38のマクロファージ上での発現を誘導する[27]。IFN-γは単球上でのCD38の発現も強力に誘導する[19]。TNFは気道の平滑筋細胞上にCD38を誘導し、cADPRを介してカルシウムシグナルを誘導することで異常な収縮を高めて気管支喘息を引き起こす[28]。
CD38は細胞の活性化のマーカーであり、HIVの感染、白血病、骨髄腫[29]、固形腫瘍、2型糖尿病、骨代謝の異常、そして一部の遺伝疾患と関係している。
CD38は気道収縮の過敏性反応を高める。CD38は気管支喘息患者の肺で増加しており、気道平滑筋の炎症応答を増幅している[16]。
CD38発現の上昇は慢性リンパ性白血病の予後不良のマーカーであり、疾患の進行の加速と関係している[30]。
CD38はインフルエンザ感染時に形質細胞様樹状細胞（pDC）でアップレギュレーションされていることがin vivoで示されており、CD38を遮断することでpDCによるI型インターフェロンの産生が妨げられることin vitroで示されている[31]。
臨床応用
CD38阻害剤は、気管支喘息の治療薬となる可能性がある[32]。
CD38は白血病の予後マーカーとして利用されている[33]。
ダラツムマブはCD38を標的とする薬剤であり、多発性骨髄腫の治療に利用されている[34][35]。
CD38は赤血球の表面でも弱く発現しており、ダラツムマブは輸血前検査に干渉する場合がある。赤血球抗原に対する不規則抗体のスクリーニングアッセイや直接抗グロブリン試験では、ダラツムマブの使用によって偽陽性の結果が出る場合がある[36]。赤血球をジチオスレイトール（DTT）による前処理を行うか、DaraExなどの抗CD38抗体中和試薬を用いることで防ぐことができる。
阻害剤
- レイン（カス酸）[37]
- CD38-IN-78c[38]
- クリサンテミン（クロマニン）[39]
- compound 1ai [40]
- compound 1am [41][42]
- ダラツムマブ[43]
- イサツキシマブ[44]
- フェルザルタマブ（Felzartamab、MOR202）[45]
- アピゲニン[46]
- ルテオリニジン[47]
- MK-0159[48][49]
- TNB-738[50]
老化研究
CD38の増加は、加齢に伴うNAD＋の減少との関係が示唆されている[51][52]。CD38特異的阻害剤であるCD38-IN-78cで処理した老齢マウスでは、加齢に伴うNAD＋の減少が防止された[53]。CD38ノックアウトマウスではNAD＋濃度は2倍となり、また加齢に伴うNAD＋の減少に対する抵抗性を示し[54]、主要器官（肝臓、筋肉、脳、心臓）でNAD＋濃度が劇的に上昇する[55]。一方、CD38過剰発現マウスでは、NAD＋の減少とミトコンドリア機能不全がみられる[54]。
加齢に伴うCD38発現の上昇とNAD＋の減少は、主にマクロファージによるものであると考えられている[56]。マクロファージの細胞老化はCD38の発現を高める[56]。内臓脂肪やその他の組織に対する加齢に伴うマクロファージの蓄積は、慢性炎症の原因となる[57]。炎症性転写因子であるNF-κBとCD38は相互に活性化しあう[56]。老化細胞からの分泌物はマクロファージでのCD38の高レベルでの発現を誘導し、加齢に伴うNAD＋の減少の主要な原因となる[58]。
脳におけるNAD＋の減少はアストロサイトやミクログリアでのCD38の増加が原因である可能性があり、神経炎症や神経変性につながっている可能性がある[21]。
出典
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000004468 - Ensembl, May 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000029084 - Ensembl, May 2017
- ^ Human PubMed Reference:
- ^ Mouse PubMed Reference:
- ^ “CD38 is constitutively expressed in the nucleus of human hematopoietic cells”. Journal of Cellular Biochemistry 105 (3): 905–12. (October 2008). doi:10.1002/jcb.21887. PMID 18759251.
- ^ “Entrez Gene: CD38 CD38 molecule”. 2023年4月30日閲覧。
- ^ “Isolation of a cDNA encoding the human CD38 (T10) molecule, a cell surface glycoprotein with an unusual discontinuous pattern of expression during lymphocyte differentiation”. Journal of Immunology 144 (7): 2811–5. (April 1990). PMID 2319135.
- ^ “Human gene encoding CD38 (ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase): organization, nucleotide sequence and alternative splicing”. Gene 186 (2): 285–92. (February 1997). doi:10.1016/S0378-1119(96)00723-8. PMID 9074508.
- ^ a b “CD38 and CD157: a long journey from activation markers to multifunctional molecules”. Cytometry Part B 84 (4): 207–217. (2013). doi:10.1002/cyto.b.21092. PMID 23576305.
- ^ a b c d Lee, H.C., ed (2002). A Natural History of the Human CD38 Gene. In:Cyclic ADP-Ribose and NAADP. Springer Publishing. doi:10.1007/978-1-4615-0269-2_4. ISBN 978-1-4613-4996-9
- ^ “Discrete stages of human intrathymic differentiation: analysis of normal thymocytes and leukemic lymphoblasts of T-cell lineage”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 77 (3): 1588–1592. (1980). Bibcode: 1980PNAS...77.1588R. doi:10.1073/pnas.77.3.1588. PMC 348542. PMID 6966400.
- ^ “CD38 antibodies in multiple myeloma: back to the future”. Blood 131 (1): 13–29. (2018). doi:10.1182/blood-2017-06-740944. PMID 29118010.
- ^ a b “Daratumumab in multiple myeloma”. Cancer 125 (14): 2364–2382. (2019). doi:10.1002/cncr.32065. PMID 30951198.
- ^ “The ΔC splice-variant of TRPM2 is the hypertonicity-induced cation channel in HeLa cells, and the ecto-enzyme CD38 mediates its activation”. J. Physiol. 590 (5): 1121–1138. (2012). doi:10.1113/jphysiol.2011.220947. PMC 3381820. PMID 22219339.
- ^ a b c “CD38: T Cell Immuno-Metabolic Modulator”. Cells 9 (7): 1716. (2020). doi:10.3390/cells9071716. PMC 7408359. PMID 32709019.
- ^ a b “Role of CD38/cADPR signaling in obstructive pulmonary diseases”. Current Opinion in Pharmacology 51: 29–33. (2020). doi:10.1016/j.coph.2020.04.007. PMC 7529733. PMID 32480246.
- ^ “Role of Nicotinamide Adenine Dinucleotide and Related Precursors as Therapeutic Targets for Age-Related Degenerative Diseases: Rationale, Biochemistry, Pharmacokinetics, and Outcomes”. Antioxidants & Redox Signaling 10 (2): 251–294. (2019). doi:10.1089/ars.2017.7269. PMC 6277084. PMID 29634344.
- ^ “CD38 is the major enzyme responsible for synthesis of nicotinic acid-adenine dinucleotide phosphate in mammalian tissues”. The Biochemical Journal 362 (Pt 1): 125–30. (February 2002). doi:10.1042/0264-6021:3620125. PMC 1222368. PMID 11829748.
- ^ a b c “Evolution and function of the ADP ribosyl cyclase/CD38 gene family in physiology and pathology”. Physiological Reviews 88 (3): 841–86. (July 2008). doi:10.1152/physrev.00035.2007. PMID 18626062.
- ^ a b “Resolving the topological enigma in Ca 2+ signaling by cyclic ADP-ribose and NAADP”. Journal of Biological Chemistry 294 (52): 19831–19843. (2019). doi:10.1074/jbc.REV119.009635. PMC 6937575. PMID 31672920.
- ^ a b “CD38 in Neurodegeneration and Neuroinflammation”. Cells 9 (2): 471. (2020). doi:10.3390/cells9020471. PMC 7072759. PMID 32085567.
- ^ “A Novel Role of CD38 and Oxytocin as Tandem Molecular Moderators of Human Social Behavior”. Neuroscience & Biobehavioral Reviews 115: 251–272. (2020). doi:10.1016/j.neubiorev.2020.04.013. PMID 32360414.
- ^ “CD38, CD157, and RAGE as Molecular Determinants for Social Behavior”. Cells 9 (1): 62. (2019). doi:10.3390/cells9010062. PMC 7016687. PMID 31881755.
- ^ “A Cell-Permeant Mimetic of NMN Activates SARM1 to Produce Cyclic ADP-Ribose and Induce Non-apoptotic Cell Death”. iScience 15: 452–466. (2016). doi:10.1016/j.isci.2019.05.001. PMC 6531917. PMID 31128467.
- ^ “Social memory, amnesia, and autism: brain oxytocin secretion is regulated by NAD+ metabolites and single nucleotide polymorphisms of CD38”. Neurochemistry International 61 (6): 828–38. (November 2012). doi:10.1016/j.neuint.2012.01.030. hdl:2297/32816. PMID 22366648.
- ^ “NK cells and CD38: Implication for (Immuno)Therapy in Plasma Cell Dyscrasias”. Cells 9 (3): 768. (2020). doi:10.3390/cells9030768. PMC 7140687. PMID 32245149.
- ^ a b “Roles of CD38 in the Immune Response to Infection”. Cells 9 (1): 228. (2020). doi:10.3390/cells9010228. PMC 7017097. PMID 31963337.
- ^ “CD38/cADPR Signaling Pathway in Airway Disease: Regulatory Mechanisms”. Mediators of Inflammation 2018: 8942042. (2018). doi:10.1155/2018/8942042. PMC 5821947. PMID 29576747.
- ^ “CD38-driven mitochondrial trafficking promotes bioenergetic plasticity in multiple myeloma”. Cancer Research 79 (9): 2285–2297. (January 2019). doi:10.1158/0008-5472.CAN-18-0773. PMID 30622116.
- ^ “Role of CD38 Expression in Diagnosis and Pathogenesis of Chronic Lymphocytic Leukemia and Its Potential as Therapeutic Target”. Critical Reviews in Immunology 35 (5): 417–32. (2015). doi:10.1615/CritRevImmunol.v35.i5.50. PMID 26853852.
- ^ “Landscape of coordinated immune responses to H1N1 challenge in humans”. The Journal of Clinical Investigation 130 (11): 5800–5816. (November 2020). doi:10.1172/JCI137265. PMC 7598057. PMID 33044226.
- ^ “CD38 in the pathogenesis of allergic airway disease: Potential therapeutic targets”. Pharmacology & Therapeutics 172: 116–126. (2017). doi:10.1016/j.pharmthera.2016.12.002. PMC 5346344. PMID 27939939.
- ^ “Human CD38: a (r)evolutionary story of enzymes and receptors”. Leukemia Research 25 (1): 1–12. (January 2001). doi:10.1016/S0145-2126(00)00093-X. PMID 11137554.
- ^ “Daratumumab: First Global Approval”. Drugs 76 (2): 275–81. (February 2016). doi:10.1007/s40265-015-0536-1. PMID 26729183.
- ^ “Daratumumab: monoclonal antibody therapy to treat multiple myeloma”. Drugs of Today 52 (10): 551–560. (October 2016). doi:10.1358/dot.2016.52.10.2543308. PMID 27910963.
- ^ “Vox Sanguinis International Forum on typing and matching strategies in patients on anti-CD38 monoclonal therapy: summary”. Vox Sanguinis 113 (5): 492–498. (May 2018). doi:10.1111/vox.12653. PMID 29781081.
- ^ “Inhibition of glioma progression by a newly discovered CD38 inhibitor”. International Journal of Cancer 136 (6): 1422–33. (March 2015). doi:10.1002/ijc.29095. PMID 25053177.
- ^ “+ Decline”. Cell Metabolism 27 (5): 1081–1095.e10. (May 2018). doi:10.1016/j.cmet.2018.03.016. PMC 5935140. PMID 29719225.
- ^ “Flavonoids as inhibitors of human CD38”. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters 21 (13): 3939–42. (July 2011). doi:10.1016/j.bmcl.2011.05.022. PMID 21641214.
- ^ “Discovery of 4-Amino-8-quinoline Carboxamides as Novel, Submicromolar Inhibitors of NAD-Hydrolyzing Enzyme CD38”. Journal of Medicinal Chemistry 58 (17): 7021–56. (September 2015). doi:10.1021/acs.jmedchem.5b00992. PMID 26267483.
- ^ “2,4-Diamino-8-quinazoline carboxamides as novel, potent inhibitors of the NAD hydrolyzing enzyme CD38: Exploration of the 2-position structure-activity relationships”. Bioorganic & Medicinal Chemistry 26 (8): 2107–2150. (May 2018). doi:10.1016/j.bmc.2018.03.021. PMID 29576271.
- ^ “Design of new CD38 inhibitors based on CoMFA modelling and molecular docking analysis of 4‑amino-8-quinoline carboxamides and 2,4-diamino-8-quinazoline carboxamides”. SAR and QSAR in Environmental Research 30 (1): 21–38. (January 2019). doi:10.1080/1062936X.2018.1545695. PMID 30489181.
- ^ “Daratumumab for the treatment of AL amyloidosis”. Leukemia & Lymphoma 60 (2): 295–301. (February 2019). doi:10.1080/10428194.2018.1485914. PMC 6342668. PMID 30033840.
- ^ “Sarclisa EPAR”. European Medicines Agency (EMA) (2021年7月29日). 2021年7月29日閲覧。
- ^ “MOR202, a novel anti-CD38 monoclonal antibody, in patients with relapsed or refractory multiple myeloma: a first-in-human, multicentre, phase 1-2a trial”. The Lancet. Haematology 7 (5): e381–e394. (May 2020). doi:10.1016/S2352-3026(19)30249-2. PMID 32171061.
- ^ “Flavonoid apigenin is an inhibitor of the NAD+ ase CD38: implications for cellular NAD+ metabolism, protein acetylation, and treatment of metabolic syndrome”. Diabetes 62 (4): 1084–1093. (April 2013). doi:10.2337/db12-1139. PMC 3609577. PMID 23172919.
- ^ “Luteolinidin Protects the Postischemic Heart through CD38 Inhibition with Preservation of NAD(P)(H)”. The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics 361 (1): 99–108. (April 2017). doi:10.1124/jpet.116.239459. PMC 5363772. PMID 28108596.
- ^ “Orally Bioavailable Enzymatic Inhibitor of CD38, MK-0159, Protects against Ischemia/Reperfusion Injury in the Murine Heart”. Journal of Medicinal Chemistry 65 (13): 9418–9446. (July 2022). doi:10.1021/acs.jmedchem.2c00688. PMID 35762533.
- ^ “CD38 reduces mitochondrial fitness and cytotoxic T cell response against viral infection in lupus patients by suppressing mitophagy”. Science Advances 8 (24): eabo4271. (June 2022). Bibcode: 2022SciA....8O4271C. doi:10.1126/sciadv.abo4271. PMC 9200274. PMID 35704572.
- ^ “TNB-738, a biparatopic antibody, boosts intracellular NAD+ by inhibiting CD38 ecto-enzyme activity”. mAbs 14 (1): 2095949. (2022). doi:10.1080/19420862.2022.2095949. PMC 9311320. PMID 35867844.
- ^ “CD38 Dictates Age-Related NAD Decline and Mitochondrial Dysfunction through an SIRT3-Dependent Mechanism”. Cell Metabolism 23 (6): 1127–1139. (June 2016). doi:10.1016/j.cmet.2016.05.006. PMC 4911708. PMID 27304511.
- ^ “Why NAD(+) Declines during Aging: It's Destroyed”. Cell Metabolism 23 (6): 965–966. (June 2016). doi:10.1016/j.cmet.2016.05.022. PMC 5088772. PMID 27304496.
- ^ “A Potent and Specific CD38 Inhibitor Ameliorates Age-Related Metabolic Dysfunction by Reversing Tissue NAD+ Decline”. Cell Metabolism 27 (5): 1081–1095.e10. (May 2018). doi:10.1016/j.cmet.2018.03.016. PMC 5935140. PMID 29719225.
- ^ a b “Location, Location, Location: Compartmentalization of NAD + Synthesis and Functions in Mammalian Cells”. Trends in Biochemical Sciences 45 (10): 858–873. (2020). doi:10.1016/j.tibs.2020.05.010. PMC 7502477. PMID 32595066.
- ^ “Implications of NAD + boosters in translational medicine”. European Journal of Clinical Investigation 50 (10): e13334. (2020). doi:10.1111/eci.13334. PMID 32594513.
- ^ a b c “Macrophage Immunometabolism and Inflammaging: Roles of Mitochondrial Dysfunction, Cellular Senescence, CD38, and NAD”. Immunometabolism 2 (3): e200026. (2020). doi:10.20900/immunometab20200026. PMC 7409778. PMID 32774895.
- ^ “Macrophages in age-related chronic inflammatory diseases”. npj Aging and Mechanisms of Disease 2: 16018. (2016). doi:10.1038/npjamd.2016.18. PMC 5515003. PMID 28721272.
- ^ “Senescent cells promote tissue NAD + decline during ageing via the activation of CD38 + macrophages”. Nature Metabolism 2 (11): 1265–1283. (November 16, 2020). doi:10.1038/s42255-020-00305-3. PMC 7908681. PMID 33199924.
関連文献
- “Similarities in amino acid sequences of Aplysia ADP-ribosyl cyclase and human lymphocyte antigen CD38”. Trends in Biochemical Sciences 17 (12): 495. (December 1992). doi:10.1016/0968-0004(92)90337-9. PMID 1471258.
- “Human CD38: a glycoprotein in search of a function”. Immunology Today 15 (3): 95–7. (March 1994). doi:10.1016/0167-5699(94)90148-1. PMID 8172650.
- “Cyclic ADP-ribose: a novel Ca2+-mobilising second messenger”. Cellular Signalling 11 (5): 309–16. (May 1999). doi:10.1016/S0898-6568(99)00004-2. PMID 10376802.
- “Human CD38, a surface receptor, an enzyme, an adhesion molecule and not a simple marker”. Journal of Biological Regulators and Homeostatic Agents 13 (1): 54–61. (1999). PMID 10432444.
- “Anti-CD38 autoantibodies in type? diabetes”. Diabetes/Metabolism Research and Reviews 22 (4): 284–94. (2006). doi:10.1002/dmrr.626. PMC 2763400. PMID 16544364.
- “CD38: an ecto-enzyme at the crossroads of innate and adaptive immune responses”. Crossroads between Innate and Adaptive Immunity. Advances in Experimental Medicine and Biology. 590. (2007). pp. 171–83. doi:10.1007/978-0-387-34814-8_12. ISBN 978-0-387-34813-1. PMID 17191385
- “Isolation of a cDNA encoding the human CD38 (T10) molecule, a cell surface glycoprotein with an unusual discontinuous pattern of expression during lymphocyte differentiation”. Journal of Immunology 144 (7): 2811–5. (April 1990). PMID 2319135.
- “Modulation of CD4 lateral interaction with lymphocyte surface molecules induced by HIV-1 gp120”. European Journal of Immunology 25 (5): 1306–11. (May 1995). doi:10.1002/eji.1830250526. PMID 7539755.
- “Assignment of CD38, the gene encoding human leukocyte antigen CD38 (ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase), to chromosome 4p15”. Cytogenetics and Cell Genetics 69 (1–2): 38–9. (1995). doi:10.1159/000133933. PMID 7835083.
- “Essential cysteine residues for cyclic ADP-ribose synthesis and hydrolysis by CD38”. The Journal of Biological Chemistry 269 (46): 28555–7. (November 1994). doi:10.1016/S0021-9258(19)61940-X. PMID 7961800.
- “Synthesis and hydrolysis of cyclic ADP-ribose by human leukocyte antigen CD38 and inhibition of the hydrolysis by ATP”. The Journal of Biological Chemistry 268 (35): 26052–4. (December 1993). doi:10.1016/S0021-9258(19)74275-6. PMID 8253715.
- “Human gene encoding CD38 (ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase): organization, nucleotide sequence and alternative splicing”. Gene 186 (2): 285–92. (February 1997). doi:10.1016/S0378-1119(96)00723-8. PMID 9074508.
- “gp 120s derived from four syncytium-inducing HIV-1 strains induce different patterns of CD4 association with lymphocyte surface molecules”. International Immunology 9 (8): 1141–7. (August 1997). doi:10.1093/intimm/9.8.1141. PMID 9263011.
- “Human CD38, a leukocyte receptor and ectoenzyme, is a member of a novel eukaryotic gene family of nicotinamide adenine dinucleotide+-converting enzymes: extensive structural homology with the genes for murine bone marrow stromal cell antigen 1 and aplysian ADP-ribosyl cyclase”. Journal of Immunology 159 (8): 3858–65. (October 1997). PMID 9378973.
- “Human CD38 (ADP-ribosyl cyclase) is a counter-receptor of CD31, an Ig superfamily member”. Journal of Immunology 160 (1): 395–402. (January 1998). PMID 9551996.
- “A missense mutation in the CD38 gene, a novel factor for insulin secretion: association with Type II diabetes mellitus in Japanese subjects and evidence of abnormal function when expressed in vitro”. Diabetologia 41 (9): 1024–8. (September 1998). doi:10.1007/s001250051026. PMID 9754820.
外部リンク
- CD38 Antigens - MeSH・アメリカ国立医学図書館・生命科学用語シソーラス（英語）
- Human CD38 genome location and CD38 gene details page in the UCSC Genome Browser.
- GeneCard CD38 [1]
- Overview of all the structural information available in the PDB for UniProt: P28907 (ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase 1) at the PDBe-KB.