イソコリスミ酸シンターゼ

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イソコリスミ酸シンターゼ
識別子
EC番号 5.4.4.2
CAS登録番号 37318-53-9
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MetaCyc metabolic pathway
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イソコリスミ酸シンターゼ(Isochorismate synthase, EC 5.4.4.2)は、大腸菌においてビタミンK2メナキノン生合成の最初のステップを触媒する異性化酵素である[1]。系統名はisochorismate hydroxymutaseである。

コリスミ酸の炭素間でヒドロキシル基を転移するため、分子内トランスフェラーゼに分類される。

温度37℃、pH7.5-8で最も活性化する。補因子として、100μM-1 mMのマグネシウムイオン(Mg2+)を必要とする。阻害剤には、以下のようなものがある。

  • (4R,5R)-4-ヒドロキシ-5-(1-カルボキシビニルオキシ)-シクロヘキサ-1-エン カルボン酸塩
  • (4R,5R)-4-ヒドロキシ-5-カルボキシメチル-シクロヘキサ-1-エン カルボン酸塩
  • (4R,5R)-5-(2-カルボキシ-allyloxy)-4-ヒドロキシ-シクロヘキサ-1-エン カルボン酸塩
  • (4R,5R,6S)-6-アンモニオ-5-[(1-カルボン酸エチル)オキシ]-4-ヒドロキシシクロヘキサ-1-エン-1-カルボン酸塩
  • (4R,5R,7R)-5-(1-カルボキシ-エトキシ)-4-ヒドロキシシクロヘキサ-1-エン カルボン酸塩
  • (4R,5R,7S)-5-(1-カルボキシ-エトキシ)-4-ヒドロキシシクロヘキサ-1-エン カルボン酸塩
  • (4R,5S,6S)-4-ammonio-5-[(1-カルボン酸エチル)オキシ]-6-ヒドロキシシクロヘキサ-1-エン-1-カルボン酸塩
  • (4R,5S,6S)-5-[(1-カルボン酸エチニル)オキシ]-4,6-ジヒドロキシシクロヘキサ-1-エン-1-カルボン酸塩[2]
  • Cu2+
  • Hg2+
  • K+
  • 1 mM以上のMg2+
  • N-エチルマレイミド

名前[編集]

大腸菌のEntC単量体

MenFは、大腸菌のメナキノン生合成経路で見られるイソコリスミ酸シンターゼをコードする遺伝子であり、大腸菌のエンテロバクチン経路で見られるイソコリスミ酸シンターゼをコードするentCとは別のものである[1]。この酵素は、緑膿菌におけるサリチル酸生合成の最初のステップを触媒する[3]。次のように、他の生物で見られるホモログがいくつかある。

遺伝子/酵素名 生物
ICS
ICS1
  • シロイヌナズナ
ICS1 gene product
  • シロイヌナズナ
  • イデユコゴメ
ICS2
  • シロイヌナズナ
Isochorismate synthase
  • シロイヌナズナ
  • イデユコゴメ
  • ダイズ
Isochorismate synthase 1
  • シロイヌナズナ
Mbtl
PchA

出典[編集]

  1. ^ a b “Menaquinone (vitamin K2) biosynthesis: overexpression, purification, and characterization of a new isochorismate synthase from Escherichia coli”. Journal of Bacteriology 179 (10): 3133–8. (May 1997). doi:10.1128/jb.179.10.3133-3138.1997. PMC 179089. PMID 9150206. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC179089/. 
  2. ^ “Synthesis and evaluation of 2,5-dihydrochorismate analogues as inhibitors of the chorismate-utilising enzymes”. Organic & Biomolecular Chemistry 7 (11): 2421–9. (June 2009). doi:10.1039/B901694E. PMID 19462053. https://pubs.rsc.org/en/Content/ArticleLanding/2009/OB/b901694e. 
  3. ^ Gaille (May 9, 2003). “Isochorismate Synthase (PchA), the First and Rate-limiting Enzyme in Salicylate Biosynthesis of Pseudomonas aeruginosa”. The Journal of Biological Chemistry 278 (19): 16893–16898. doi:10.1074/jbc.M212324200. http://www.jbc.org/content/278/19/16893.full.