D-乳酸デヒドロゲナーゼ (シトクロム)

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D-乳酸デヒドロゲナーゼ (シトクロム)
識別子
EC番号 1.1.2.4
CAS登録番号 37250-79-6
データベース
IntEnz IntEnz view
BRENDA英語版 BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB構造 RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
遺伝子オントロジー AmiGO / EGO
乳酸脱水素酵素D
識別子
略号 LDHD
Entrez 197257
HUGO 19708
OMIM 607490
RefSeq NM_153486
UniProt Q86WU2
他のデータ
EC番号
(KEGG)
1.1.2.4
遺伝子座 Chr. 16 q23.1

D-乳酸デヒドロゲナーゼ (シトクロム)D-lactate dehydrogenase (cytochrome))は、次の化学反応触媒する酸化還元酵素である。

(R)-乳酸 + 2 フェリシトクロムc ピルビン酸 + 2 フェロシトクロムc

反応式の通り、この酵素の基質は(R)-乳酸フェリシトクロムc、生成物はピルビン酸フェロシトクロムcである。補酵素としてFADを用いるフラボタンパク質

組織名は(R)-lactate:ferricytochrome-c 2-oxidoreductaseで、別名にlactic acid dehydrogenase, D-lactate (cytochrome) dehydrogenase, cytochrome-dependent D-(-)-lactate dehydrogenase, D-lactate-cytochrome c reductase, D-(-)-lactic cytochrome c reductaseがある。

機能[ソースを編集]

解糖系などから生じるメチルグリオキサールを分解して得られるD-乳酸をピルビン酸へと変換する。この時還元されたシトクロムcは、呼吸鎖複合体IVによって再酸化される。[1]

分布[ソースを編集]

真核生物では動物真菌植物[2][3]など幅広く存在しており、原核生物でも例が多い。植物と真菌ではミトコンドリア膜間腔に存在し、原核生物ではペリプラズムに存在している。ただし動物ではミトコンドリア内膜のマトリックス側に結合しキノンを電子受容体とする(つまり酵素学的にはD-乳酸デヒドロゲナーゼ (キノン)である)ことが知られている[4]

脚注[ソースを編集]

  1. ^ Welchen et al. (2016). “D-lactate dehydrogenase links methylglyoxal degradation and electron transport through cytochrome c.”. Plant Physiol. 172 (2): 901-912. doi:10.1104/pp.16.01174. 
  2. ^ Atlante, A., de Bari, L., Valenti, D., Pizzuto, R., Paventi, G., and Passarella, S. (2005). “Transport and metabolism of D-lactate in Jerusalem artichoke mitochondria"”. . Biochim. Biophys. Acta, 1708: 13–22. doi:10.1016/j.bbabio.2005.03.003. PMID 15949980. http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6T1S-4FV40TJ-1&_user=10&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_sort=d&_docanchor=&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=5ba860db6f0499628ce76246a7d07d28. 
  3. ^ Martin Engqvist, Maria Fabiana Drincovich, Ulf-Ingo Flügge, and Veronica G. Maurino (2009). “Two D-2-hydroxyacid dehydrogenases in Arabidopsis thaliana with catalytic capacities to participate in the last reactions of the methylglyoxal and {beta}-oxidation pathways.”. J Biol Chem.. doi:10.1074/jbc.M109.021253. PMID 19586914. http://www.jbc.org/cgi/reprint/M109.021253v1?view=long&pmid=19586914. 
  4. ^ de Bari et al. (2013). “Prostate cancer cells metabolize D-lactate inside mitochondria via a D-lactate dehydrogenase which is more active and highly expressed than in normal cells”. FEBS Lett. 587 (5): 467–473. doi:10.1016/j.febslet.2013.01.011. 

参考文献[ソースを編集]

  • GREGOLIN C, SINGER TP (1963). “The lactic dehydrogenase of yeast. III. D(-)Lactic cytochrome c reductase, a zinc-flavoprotein from aerobic yeast”. Biochim. Biophys. Acta. 67: 201–18. doi:10.1016/0006-3002(63)91818-3. PMID 13950255. 
  • GREGOLIN C, SINGER TP, KEARNEY EB, BOERI E (1961). “The formation and enzymatic properties of the various lactic dehydrogenases of yeast”. Ann. N. Y. Acad. Sci. 94: 780–97. doi:10.1111/j.1749-6632.1961.tb35573.x. PMID 13901630. 
  • Nygaard AP (1961). “D(-)-Lactate cytochrome c reductase, a flavoprotein from yeast”. J. Biol. Chem. 236: 920–925. 
  • Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2nd ed., vol. 7, Academic Press, New York, 1963, p. 557-565.