ステロイド-21-モノオキシゲナーゼ

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CYP21A2
PDBに登録されている構造
PDBオルソログ検索: RCSB PDBe PDBj
識別子
記号CYP21A2, CA21H, CAH1, CPS1, CYP21, CYP21B, P450c21B, cytochrome P450 family 21 subfamily A member 2
外部IDOMIM: 613815 MGI: 88591 HomoloGene: 68063 GeneCards: CYP21A2
EC番号1.14.99.10
遺伝子の位置 (ヒト)
6番染色体 (ヒト)
染色体6番染色体 (ヒト)[1]
6番染色体 (ヒト)
CYP21A2遺伝子の位置
CYP21A2遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点32,038,265 bp[1]
終点32,041,670 bp[1]
RNA発現パターン
PBB GE CYP21A2 214622 at fs.png
さらなる参照発現データ
オルソログ
ヒトマウス
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq
(mRNA)

NM_000500
NM_001128590

NM_009995

RefSeq
(タンパク質)

NP_034125

場所
(UCSC)
Chr 6: 32.04 – 32.04 MbChr 6: 34.8 – 34.8 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト閲覧/編集 マウス
ステロイド-21-モノオキシゲナーゼ
識別子
EC番号 1.14.99.10
CAS登録番号 9029-68-9
データベース
IntEnz IntEnz view
BRENDA英語版 BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー AmiGO / EGO

ステロイド-21-モノオキシゲナーゼ(steroid 21-monooxygenase)は、ステロイドホルモン生合成酵素の一つで、次の化学反応触媒する酸化還元酵素である。

ステロイド + 還元型受容体 + O2 21-ヒドロキシステロイド + 受容体 + H2O

この酵素の基質ステロイド、還元型受容体とO2で、生成物は21-ヒドロキシステロイド、受容体とH2Oである。補因子としてヘムフラビンを用いる。

この酵素は酸化還元酵素に属し、基質に特異的に作用する。酸素は酸化剤として還元されると同時に基質に取り込まれる。組織名はsteroid,hydrogen-donor:oxygen oxidoreductase (21-hydroxylating)で、別名にsteroid 21-hydroxylase、21-hydroxylaseがある。

脚注[編集]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198457、ENSG00000231852、ENSG00000206338、ENSG00000233151、ENSG00000232414、ENSG00000235134 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000024365 - Ensembl, May 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:".
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:".

参考文献[編集]

  • Hayano, M. and Dorfman, R.I. (1952). “The action of adrenal homogenates on progesterone, 17-hydroxyprogesterone and 21-desoxycortisone.”. Arch. Biochem. Biophys. 36: 237-239. 
  • Plager, J.E. and Samuels, L.T. (1953). “Synthesis of C14-17-hydroxy-11-desoxycorticosterone and 17-hydroxycorticosterone by fractionated extracts of adrenal homogenates.”. Arch. Biochem. Biophys. 42: 477-478. 
  • Ryan, K.J. and Engel, L.L. (1957). “Hydroxylation of steroids at carbon 21.”. J. Biol. Chem. 225: 103-114.