チロシンアンモニアリアーゼ
| Tyrosine ammonia lyase | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.3.1.23 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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チロシンアンモニアリアーゼ(Tyrosine ammonia-lyase、EC 4.3.1.23)は、天然フェノールの生合成に関わる酵素である。L-チロシンをp-クマル酸に変換する[1][2][3]。
+ アンモニア + H+
TALやTyraseとも呼ばれる。
関連項目
[編集]出典
[編集]- ^ Louie, G.V., Bowman, M.E., Moffitt, M.C., Baiga, T.J., Moore, B.S. and Noel, J.P. (2006). “Structural determinants and modulation of substrate specificity in phenylalanine-tyrosine ammonia-lyases”. Chem. Biol. 13: 1327–1338. doi:10.1016/j.chembiol.2006.11.011. PMID 17185228.
- ^ Watts, K.T., Mijts, B.N., Lee, P.C., Manning, A.J. and Schmidt-Dannert, C. (2006). “Discovery of a substrate selectivity switch in tyrosine ammonia-lyase, a member of the aromatic amino acid lyase family”. Chem. Biol. 13: 1317–1326. doi:10.1016/j.chembiol.2006.10.008. PMID 17185227.
- ^ Schwede, T.F., Rétey, J. and Schulz, G.E. (1999). “Crystal structure of histidine ammonia-lyase revealing a novel polypeptide modification as the catalytic electrophile”. Biochemistry 38: 5355–5361. doi:10.1021/bi982929q. PMID 10220322.