「イソアミラーゼ」の版間の差分

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』
履歴の双方向閲覧
新しい編集 →
削除された内容 追加された内容
ビジュアルウィキテキスト
NoSaito (会話 | 投稿記録)
11,622 回編集
en:Isoamylase06:42, 27 August 2013‎を翻訳
 
概要の追加
10行目: 10行目:
}}
}}
'''イソアミラーゼ'''(Isoamylase、{{EC number|3.2.1.68}})は、[[グリコーゲン]]や[[アミロペクチン]]、[[デキストリン]]の側鎖の(1->6)-α-D-[[グリコシド結合]]を[[加水分解]]する反応を[[触媒]]する[[酵素]]である。系統名は、'''グリコーゲン 6-α-D-グルカノヒドロラーゼ'''(glycogen 6-alpha-D-glucanohydrolase)である<ref>{{cite journal | title = Purification and properties of <em>Pseudomonas</em> isoamylase |author = Yokobayashi, K., Misaki, A. and Harada, T. |journal = Biochim. Biophys. Acta |date = 1970 |volume = 212 |pages = 458-469 |pmid = 5456995}}</ref>。この酵素は、アミロペクチンも容易に分解することができる。
'''イソアミラーゼ'''(Isoamylase、{{EC number|3.2.1.68}})は、[[グリコーゲン]]や[[アミロペクチン]]、[[デキストリン]]の側鎖の(1->6)-α-D-[[グリコシド結合]]を[[加水分解]]する反応を[[触媒]]する[[酵素]]である。系統名は、'''グリコーゲン 6-α-D-グルカノヒドロラーゼ'''(glycogen 6-alpha-D-glucanohydrolase)である<ref>{{cite journal | title = Purification and properties of <em>Pseudomonas</em> isoamylase |author = Yokobayashi, K., Misaki, A. and Harada, T. |journal = Biochim. Biophys. Acta |date = 1970 |volume = 212 |pages = 458-469 |pmid = 5456995}}</ref>。この酵素は、アミロペクチンも容易に分解することができる。

==概要==
1949年に、丸尾・小林が酵母抽出液中に発見した。
当初、[[アミロペクチン]]に作用させるとヨウ素澱粉反応を赤褐色から紫色に変えることから、「アミロシンターゼ（アミロペクチンを長くする合成酵素）」と呼ばれていていたが、実際には分岐構造のα-1,6グルコシド結合が切断し、短い[[アミロース]]を生成したので、「イソアミラーゼ」と命名された。
澱粉、[[グリコーゲン]]のα-1,6結合を加水分解し、直鎖状のアミロースを生成するが、プルランのα-1,6結合にはほとんど作用しない。
植物、微生物に広く分布している<ref name="SSAT">『澱粉の科学と技術』 ISBN 978-4990528706</ref>。



==関連項目==
==関連項目==
*[[DBR1]]
*[[DBR1]]
*[[プルラナーゼ]]({{EC number|3.2.1.41}})
*[[加水分解酵素]]
*[[枝切り酵素]]



==出典==
==出典==

2017年3月14日 (火) 15:14時点における版

イソアミラーゼ
識別子
EC番号 3.2.1.68
CAS登録番号 9067-73-6
データベース
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
検索
PMC articles
PubMed articles
NCBI proteins
テンプレートを表示

イソアミラーゼ(Isoamylase、EC 3.2.1.68)は、グリコーゲンやアミロペクチン、デキストリンの側鎖の(1->6)-α-D-グリコシド結合を加水分解する反応を触媒する酵素である。系統名は、グリコーゲン 6-α-D-グルカノヒドロラーゼ(glycogen 6-alpha-D-glucanohydrolase)である[1]。この酵素は、アミロペクチンも容易に分解することができる。

概要

1949年に、丸尾・小林が酵母抽出液中に発見した。 当初、アミロペクチンに作用させるとヨウ素澱粉反応を赤褐色から紫色に変えることから、「アミロシンターゼ（アミロペクチンを長くする合成酵素）」と呼ばれていていたが、実際には分岐構造のα-1,6グルコシド結合が切断し、短いアミロースを生成したので、「イソアミラーゼ」と命名された。 澱粉、グリコーゲンのα-1,6結合を加水分解し、直鎖状のアミロースを生成するが、プルランのα-1,6結合にはほとんど作用しない。 植物、微生物に広く分布している[2]。


関連項目


出典

  1. ^ Yokobayashi, K., Misaki, A. and Harada, T. (1970). “Purification and properties of Pseudomonas isoamylase”. Biochim. Biophys. Acta 212: 458-469. PMID 5456995. 
  2. ^ 『澱粉の科学と技術』 ISBN 978-4990528706

外部リンク

「https://ja.wikipedia.org/w/index.php?title=イソアミラーゼ&oldid=63356505」から取得