ラミニンα1

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』
移動先: 案内検索
LAMA1
PDBに登録されている構造
PDB オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子
記号 LAMA1, LAMA, S-LAM-alpha, PTBHS, Laminin, alpha 1, laminin subunit alpha 1
外部ID MGI: 99892 HomoloGene: 21146 GeneCards: LAMA1
遺伝子の位置 (ヒト)
18番染色体 (ヒト)
染色体 18番染色体 (ヒト)[1]
18番染色体 (ヒト)
LAMA1遺伝子の位置
LAMA1遺伝子の位置
バンド データ無し 開始点 6,941,744 bp[1]
終点 7,117,814 bp[1]
RNA発現パターン
PBB GE LAMA1 gnf1h07866 at fs.png

PBB GE LAMA1 gnf1h03218 at fs.png
さらなる参照発現データ
オルソログ
ヒト マウス
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq
(mRNA)

NM_005559

NM_008480

RefSeq
(タンパク質)

NP_005550

NP_032506

場所
(UCSC)
Chr 18: 6.94 – 7.12 Mb Chr 18: 67.7 – 67.82 Mb
PubMed検索 [3] [4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス

ラミニンα1(ラミニンアルファ1、英: laminin subunit alpha-1)は、 細胞外マトリックスにある細胞接着分子タンパク質ラミニンのサブユニットの1つである。ラミニンはα鎖、β鎖、γ鎖をそれぞれ1本ずつ持つヘテロ三量体である。α1は、α1、α2、α3、α4、α5、の5種類があるα鎖の1つ。ラミニンα1のヒト遺伝子LAMA1[5][6]

概要[編集]

1979年、米国・NIHの国立歯科・頭蓋顔面研究所のジョージ・マーチン(G.R. Martin)らが、ドイツのマックス・プランク生化学研究所のティンプル(R.Timpl)と共同で、マウスのEHS肉腫から新しいタンパク質を精製し、基底膜の1つの層・ベーサルラミナ (basal lamina、基底板) の「lamina」にちなみ、ラミニン(laminin)と命名した[7]

ラミニンはα鎖、β鎖、γ鎖をそれぞれ1本ずつ持つヘテロ三量体で、ラミニンα1は、5種類あるα鎖の1つである。ラミニンが細胞外マトリックス・タンパク質のフィビューリン-2(fibulin-2)に結合するとき、α1のアミノ酸番号654-665が結合部位である[8]

ラミニンα1はラミニン-111を構成し、基底膜の形成、神経軸索の成長に必須のタンパク質である。特定の遺伝子を欠損させたマウス(遺伝子ノックアウト)で、受精卵の時期からラミニンα1遺伝子を欠損させると、胚発生の初期に死亡してしまう。成体になってから臓器あるいは時期特異的に遺伝子を欠損させる調節ノックアウトマウス(コンディショナルノックアウトマウス、conditional knock-out mouse)でラミニンα1を欠損させると、マウス小脳の形成・発達・機能が異常で、行動が異常になる[9]

脚注[編集]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000101680 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032796 - Ensembl, May 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". 
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". 
  5. ^ Nagayoshi T, Mattei MG, Passage E, Knowlton R, Chu ML, Uitto J (January 1990). “Human laminin A chain (LAMA) gene: chromosomal mapping to locus 18p11.3”. Genomics 5 (4): 932?5. doi:10.1016/0888-7543(89)90136-5. PMID 2591971. 
  6. ^ Entrez Gene: LAMA1 laminin, alpha 1”. 2013年8月14日閲覧。
  7. ^ Timpl R, Rohde H, Robey PG, Rennard SI, Foidart JM, Martin GR (Oct 1979). “Laminin--a glycoprotein from basement membranes”. J Biol Chem 254 (19): 9933-9937. PMID 114518. 
  8. ^ Utani, A; Nomizu M, Yamada Y (January 1997). “Fibulin-2 binds to the short arms of laminin-5 and laminin-1 via conserved amino acid sequences”. J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 272 (5): 2814-2820. doi:10.1074/jbc.272.5.2814. ISSN 0021-9258. PMID 9006922. 
  9. ^ Ichikawa-Tomikawa, N; Ogawa J, Douet V, Xu Z, Kamikubo Y, Sakurai T, Kohsaka S, Chiba H, Hattori N, Yamada Y, Arikawa-Hirasawa E (Jan 2012). “Laminin α1 is essential for mouse cerebellar development”. Matrix Biol 31 (1): 17-28. doi:10.1016/j.matbio.2011.09.002. PMC 3259268. PMID 21983115. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=3259268. 

参考文献[編集]

外部リンク[編集]