リボソームタンパク質SA

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RPSA
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3BCH, 4UG0, 4V6X, 5A2Q, 5AJ0, 4UJE, 4D5L, 4UJD, 5FLX, 4D61

識別子
記号RPSA, 37LRP, 67LR, ICAS, LAMBR, LAMR1, LBP, LBP/p40, LRP, LRP/LR, NEM/1CHD4, SA, lamR, p40, Ribosomal protein SA
外部IDOMIM: 150370 MGI: 105381 HomoloGene: 68249 GeneCards: RPSA
遺伝子の位置 (ヒト)
3番染色体 (ヒト)
染色体3番染色体 (ヒト)[1]
3番染色体 (ヒト)
RPSA遺伝子の位置
RPSA遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点39,406,716 bp[1]
終点39,412,542 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス)
9番染色体 (マウス)
染色体9番染色体 (マウス)[2]
9番染色体 (マウス)
RPSA遺伝子の位置
RPSA遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点119,956,755 bp[2]
終点119,961,435 bp[2]
遺伝子オントロジー
分子機能 virus receptor activity
structural constituent of ribosome
ribosome binding
laminin receptor activity
血漿タンパク結合
RNA結合
laminin binding
細胞の構成要素 細胞質
細胞質基質
リボソーム

細胞膜
細胞内
small ribosomal subunit
エキソソーム
細胞核
90S preribosome
核質
cytosolic small ribosomal subunit
生物学的プロセス endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA)
endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA)
viral transcription
SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane
translational initiation
rRNA export from nucleus
ウイルス侵入
ナンセンス変異依存mRNA分解機構
タンパク質生合成
viral process
rRNA processing
ribosomal small subunit assembly
細胞接着
cytoplasmic translation
出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
ヒトマウス
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq
(mRNA)

NM_002295
NM_001304288

NM_011029

RefSeq
(タンパク質)

NP_001291217
NP_002286

NP_035159

場所
(UCSC)
Chr 3: 39.41 – 39.41 MbChr 3: 119.96 – 119.96 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト閲覧/編集 マウス

40Sリボソームタンパク質SA(40SリボソームタンパクしつSA、40S ribosomal protein SA)は、ヒトにおいてRPSA遺伝子にコードされるタンパク質である[5][6][7]

細胞外マトリックス糖タンパク質ファミリーであるラミニン類は、基底膜の主要な非コラーゲン性成分である。ラミニン類は、細胞の接着や分化、遊走、シグナル伝達、神経突起伸長、転移を含む多種多様な生物学的過程に関係している。ラミニンの効果の多くは、細胞表面受容体との相互作用によって媒介される。これらの受容体にはインテグリンファミリーや非インテグリン性ラミニン結合タンパク質がある。RPSA遺伝子は高親和性、非インテグリンファミリー、ラミニン受容体1 (laminin receptor 1) をコードしている。この受容体は67 kDラミニン受容体 (67LR)、37 kDラミニン受容体前駆体 (37LRP)、p40リボソーム関連タンパク質とさまざまに呼ばれてきている。ラミニン受容体1のアミノ酸配列は進化を通して高度に保存されており、重要な生物学的機能を有することが示唆されている。ラミニン受容体転写産物の量が正常細胞よりも大腸がん組織や肺がん細胞株において高いことが報告されている。また、がん細胞におけるこのポリペプチドの上方制御とそれらの侵襲性、転移性表現型との間に相関がある。この遺伝子には複数のコピーが存在するが、それらの多くはレトロポジショナル事象から生じたと考えられている偽遺伝子である。この遺伝子には2種類の選択的スプライシングによる転写変異体が見出されている[7]

相互作用[編集]

リボソームタンパク質SAはRPS21[8][9]と相互作用することが明らかにされている。

脚注[編集]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000168028 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032518 - Ensembl, May 2017
  3. ^ Human PubMed Reference:
  4. ^ Mouse PubMed Reference:
  5. ^ Satoh K, Narumi K, Sakai T, Abe T, Kikuchi T, Matsushima K, Sindoh S, Motomiya M (Jul 1992). “Cloning of 67-kDa laminin receptor cDNA and gene expression in normal and malignant cell lines of the human lung”. Cancer Lett 62 (3): 199–203. doi:10.1016/0304-3835(92)90096-E. PMID 1534510. 
  6. ^ Jackers P, Minoletti F, Belotti D, Clausse N, Sozzi G, Sobel ME, Castronovo V (Sep 1996). “Isolation from a multigene family of the active human gene of the metastasis-associated multifunctional protein 37LRP/p40 at chromosome 3p21.3”. Oncogene 13 (3): 495–503. PMID 8760291. 
  7. ^ a b Entrez Gene: RPSA ribosomal protein SA”. 2013年7月19日閲覧。
  8. ^ Stelzl, Ulrich; Worm Uwe, Lalowski Maciej, Haenig Christian, Brembeck Felix H, Goehler Heike, Stroedicke Martin, Zenkner Martina, Schoenherr Anke, Koeppen Susanne, Timm Jan, Mintzlaff Sascha, Abraham Claudia, Bock Nicole, Kietzmann Silvia, Goedde Astrid, Toksöz Engin, Droege Anja, Krobitsch Sylvia, Korn Bernhard, Birchmeier Walter, Lehrach Hans, Wanker Erich E (Sep. 2005). “A human protein-protein interaction network: a resource for annotating the proteome”. Cell (United States) 122 (6): 957–968. doi:10.1016/j.cell.2005.08.029. ISSN 0092-8674. PMID 16169070. 
  9. ^ Sato, M; Saeki Y, Tanaka K, Kaneda Y (Mar. 1999). “Ribosome-associated protein LBP/p40 binds to S21 protein of 40S ribosome: analysis using a yeast two-hybrid system”. Biochem. Biophys. Res. Commun. (UNITED STATES) 256 (2): 385–390. doi:10.1006/bbrc.1999.0343. ISSN 0006-291X. PMID 10079194. 

参考文献[編集]