サッカロペプシン
サッカロペプシン(Saccharopepsin, EC 3.4.23.25)は、以下の化学反応を触媒する酵素である[1][2][3]。
この酵素は、ビールやワインの製造に用いられる出芽酵母が持つ。発酵は酵母にとってストレスになり、細胞からサッカロペプシンが排出される[4]。
構造
[編集]この酵素は、329アミノ酸残基の比較的単純なタンパク質である。αヘリックスとβシートの両方を持つが、βシートの方が支配的な構造である[5]。2つの対称的なローブを持ち、2つのローブのアスパラギン酸が活性部位を構成するように並ぶよう折り畳まれている。各々のローブに1つずつあるジスルフィド結合により構造が安定化されている。また、βシートから構成され、活性部位を隠すように伸びるシートを持つ[4]。
出典
[編集]- ^ “Purification of yeast proteinases. Part III. Isolation and physicochemical properties of yeast proteinase A and C”. Agric. Biol. Chem. 31: 357–367. (1967). doi:10.1080/00021369.1967.10858812.
- ^ “Purification and properties of proteinase A from yeast”. The Journal of Biological Chemistry 255 (24): 12087–93. (December 1980). doi:10.1016/S0021-9258(19)70248-8. PMID 7002931.
- ^ “PEP4 gene of Saccharomyces cerevisiae encodes proteinase A, a vacuolar enzyme required for processing of vacuolar precursors”. Molecular and Cellular Biology 6 (7): 2490–9. (July 1986). doi:10.1128/mcb.6.7.2490. PMC 367803. PMID 3023936.
- ^ a b c Song, Lulu; Chen, Yefu; Du, Yongjing; Wang, Xibin; Guo, Xuewu; Dong, Jian; Xiao, Dongguang (November 2017). “Saccharomyces cerevisiae proteinase A excretion and wine making”. World Journal of Microbiology and Biotechnology 33 (11): 210. doi:10.1007/s11274-017-2361-z. ISSN 0959-3993. PMID 29124367.
- ^ a b Aguilar, C.F.; Cronin, N.B.; Badasso, M.; Dreyer, T.; Newman, M.P.; Cooper, J.B.; Hoover, D.J.; Wood, S.P. et al. (April 1997). “The three-dimensional structure at 2.4 Å resolution of glycosylated proteinase A from the lysosome-like vacuole of Saccharomyces cerevisiae”. Journal of Molecular Biology 267 (4): 899–915. doi:10.1006/jmbi.1996.0880. ISSN 0022-2836. PMID 9135120.
外部リンク
[編集]- Saccharopepsin - MeSH・アメリカ国立医学図書館・生命科学用語シソーラス