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===AAA ATPアーゼ===
===AAA ATPアーゼ===
AAAとは'''A'''TPases '''A'''ssociated with diverse cellular '''A'''ctivityの略称である。タンパク質の輸送、膜融合、[[細胞内小器官]]の形成、[[転写]]調節など機能は多様だが、全てがリング状オリゴマー構造を取っている。ATPの加水分解エネルギーはタンパク質のアンフォールディング(3次構造をほどく)やタンパク質分解、オリゴマーの拡大などに使用されていると考えられている。
AAAとは'''A'''TPases '''A'''ssociated with diverse cellular '''A'''ctivityの略称である。タンパク質の輸送、膜融合、[[細胞内小器官]]の形成、[[DNA複製]]、[[転写]]調節など機能は多様だが、全てがリング状オリゴマー構造を取っている。ATPの加水分解エネルギーはタンパク質のアンフォールディング(3次構造をほどく)やタンパク質分解、オリゴマーの拡大などに使用されていると考えられている。


真核細胞のみならず、細菌([[大腸菌]])からも見つかっているが、唯一古細菌からは見つかっていない。
真核細胞のみならず、細菌([[大腸菌]])からも見つかっているが、唯一古細菌からは見つかっていない。

2006年1月6日 (金) 22:56時点における版

ATPアーゼとはアデノシン三リン酸(ATP)の末端高エネルギーリン酸結合加水分解する酵素群の総称である(EC番号:3.6.1.3.)。ATPは生体内のエネルギー通貨であり、エネルギーを要する生物活動に関連したタンパク質であれば、得てしてこの酵素の活性を持っている。正式名称アデノシン三リン酸フォスファターゼ、アデノシントリフォスファターゼ

特に最近では、正式名称が使用されることは少なく、『ATPアーゼ』としている場合が多い。

ATPアーゼの特徴

ATPアーゼは以下の反応を触媒する酵素の総称である。

この時に発生するエネルギー(アデノシン三リン酸の項を参照)を利用して、エネルギーを要する生物体内作用に寄与している。通常はATP以外のヌクレオチド三リン酸(GTP、UTP、CTPなど)に作用することが知られている。しかしながら存在している部位によって少しずつ性状が異なっている。

ATPに共通する特性は

  • スルフヒドリル基(SH基)を必要とする。
  • Mg2+、Ca2+によって活性化あるいは阻害を受ける。

この2点である。

ATPアーゼの役割

ATPアーゼの役割はエネルギーの関与する全ての反応に寄与していると言ってよい。

etc.

ATPアーゼの種類

  • 運動性タンパク質ATPアーゼ:ATP加水分解によるコンフォメーションの変化を受ける。
    • ミオシンATPアーゼ:アクチンミオシン系のすべりに関係
    • ダイニンATPアーゼ:微小管上の物質輸送(マイナス端側への移動)
    • キネシンATPアーゼ:微小管上の物質輸送(プラス端側への移動)
    • (ダイナミンATPアーゼ):唯一コンフォメーション変化は受けない、微小管の接着に関係
  • ABC ATPアーゼ:細胞への物質取り込みおよび排出
    • トランスポーター型ABCタンパク質:有害物質の能動輸送
    • チャネル型ABCタンパク質:イオンの促進拡散
    • レセプター型ABCタンパク質:ATP、ADP濃度感受およびシグナル伝達
    • DNA結合型ABCタンパク質(SMCタンパク質):染色体の凝縮、結合、修復等

運動性タンパク質ATPアーゼ

ミオシンアクチン系に代表されるATPアーゼである。タンパク質にATPが結合することにより、タンパク質の立体構造に変化が起こり、その構造変化を利用して実際にタンパク質(ひいては細胞を)を『稼動』させることに関係している。

ミオシンダイニンキネシンはそれぞれが蛍光標識を用いた一分子観測でその稼動が観察されている。

イオン輸送性ATPアーゼ

ATPの加水分解エネルギーを使って生体膜を透過しないイオンの輸送を行うATPアーゼの一群である。F型、A型、V型、P型が存在している。P型をのぞくものは、構造がよく似ておりイオン(主にプロトン)駆動型モーター(Fo、Ao、Vo)ならびにATP駆動型モーター(F1、A1、V1)から形成される。

全てがイオン濃度勾配を用いてATP合成および逆反応のATP加水分解に伴うイオン濃度勾配の形成が可能である。しかしながら、ATP合成酵素として用いられているのはF型およびA型のみである

ABC ATPアーゼ

ABCとはATP Binding Cassetteの略称である。全てが4つのサブユニットか機能ドメインを所持しており、ATP結合部位はこのATPアーゼに限って高度に保存されている。真核生物(主にヒト)では有害物質の排出に使用されているが、一方原核生物ではアミノ酸と言った物質の取り込みに用いられている。また、ヒトの中でもトランスポーターチャネルレセプターの機能があり、アミノ酸配列とは打って変わってその機能は多様を極めている。

これら生体膜貫通型の古典的なABC ATPアーゼに加え、最近ではDNA結合型のABC ATPアーゼが知られるようになってきている。代表的なものとてして、染色体の高次構造と機能を制御するSMCタンパク質があり、これらはコンデンシンあるいはコヒーシンのコアサブユニットとして機能する。

AAA ATPアーゼ

AAAとはATPases Associated with diverse cellular Activityの略称である。タンパク質の輸送、膜融合、細胞内小器官の形成、DNA複製転写調節など機能は多様だが、全てがリング状オリゴマー構造を取っている。ATPの加水分解エネルギーはタンパク質のアンフォールディング(3次構造をほどく)やタンパク質分解、オリゴマーの拡大などに使用されていると考えられている。

真核細胞のみならず、細菌(大腸菌)からも見つかっているが、唯一古細菌からは見つかっていない。

ATPアーゼの課題

運動性タンパク質ATPアーゼを除く全てのタンパク質が生体膜に存在している。そのため構造が理解されていないことが多く、未開拓な酵素の一つである。また、ATPアーゼ活性そのものについてもよくわかっておらず、ATPのエネルギーを得た中間体などの解析から『エネルギーを持ったタンパク質』の状態を理解することへの研究もなされている。

もっとも研究が進んでいるであろうATPアーゼはミオシンおよびATP合成酵素であるが、その全てが理解されたとはいずれも考えられない状況であることは否めない。

関連項目