トレオニン

トレオニン
	Skeletal formula L-トレオニンの骨格式
Ball-and-stick model 球棒モデル	Space-filling model 空間充填モデル
物質名
	IUPAC名 Threonine
	組織名 2-Amino-3-hydroxybutanoic acid
識別情報
CAS登録番号	L: 72-19-5 ; D/L: 80-68-2 ;
3D model (JSmol)	L: Interactive image; L 双性イオン: Interactive image;
ChEBI	L: CHEBI:16857 ;
ChEMBL	L: ChEMBL291747 ;
ChemSpider	L: 6051 ;
DrugBank	L: DB00156 ;
ECHA InfoCard	100.000.704
EC番号	L: 200-774-1;
IUPHAR/BPS	L: 4785;
KEGG	L: D00041;
PubChem CID	L: 6288;
UNII	L: 2ZD004190S ; D/L: TFM6DU5S6A ;
CompTox Dashboard (EPA)	L: DTXSID2046412、DTXSID70893087 ;
	InChI InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1 Key: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N ; D/L: Key: AYFVYJQAPQTCCC-FGNFWGHYNA-N;
	SMILES L: C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O; L 双性イオン: C[C@H]([C@@H](C(=O)[O-])[NH3+])O;
性質
化学式	C4H9NO3
モル質量	119.120 g·mol−1
水への溶解度	(H2O, g/dl) 10.6(30°),14.1(52°),19.0(61°)
酸解離定数 pKa	2.63 (カルボキシル基), 10.43 (アミノ基)
	特記無き場合、データは標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。

トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。

極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。

遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。

光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。


L-トレオニン(2S,3R) & D-トレオニン(2R,3S)

L-アロトレオニン(2S,3S) & D-アロトレオニン(2R,3R)

側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。

歴史

トレオニンはタンパク質を構成する20種類のアミノ酸の中で最後の1935年に、ウィリアム・カミング・ローズ（英語版）、Richard McCoy、Curtis Meyerによって発見された^[2]。このアミノ酸はトレオース（threose）と構造が似ていたため、threonineと命名された^[3]。

生合成

ヒトはトレオニンを体内で作り出すことができないため、必須アミノ酸に分類される。一方、植物や大部分の微生物はアスパラギン酸から合成している。生合成の各段階は次のようなものである。まず、酵素アスパルトキナーゼがアスパラギン酸のβ-カルボキシル基をリン酸化する。次に β-アスパルテートセミアルデヒドデヒドロゲナーゼによって還元され、β-アスパルテートセミアルデヒドになる。これはトレオニン、メチオニン、リシンの生合成において重要な中間体である。これがホモセリンデヒドロゲナーゼ、ホモセリンキナーゼ、トレオニンシンターゼの作用によりトレオニンとなる。

代謝

トレオニンは2通りの経路で代謝される。

トレオニンはトレオニンデヒドロゲナーゼによってピルビン酸へと変換される。この経路の中間体はCoAによる加チオール分解（英語版）を受け、アセチルCoAとグリシンが生成する。
ヒトにおいて、トレオニンはあまり一般的な経路でセリンデヒドラターゼによってα-ケト酪酸へと変換され、その結果スクシニルCoAへと至る経路に入る。

代謝性疾患

以下の代謝性疾患では、スレオニンの分解が障害される。

脚注

↑ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
↑ McCoy, R. H., Meyer, C. E., and Rose, W. C. (1935). “Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid”. J. Biol. Chem. 112: 283–302.
↑ Meyer, Curtis (1936). “The Spatial Configuation of α-Amino-β-Hydroxy-n-Butyric Acid”. J. Biol. Chem. 115 (3).

外部リンク

『スレニオン』 - コトバンク

[1] Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.

[threonine-2] McCoy, R. H., Meyer, C. E., and Rose, W. C. (1935). “Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid”. J. Biol. Chem. 112: 283–302.

[3] Meyer, Curtis (1936). “The Spatial Configuation of α-Amino-β-Hydroxy-n-Butyric Acid”. J. Biol. Chem. 115 (3).

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