アシレズクトンジオキシゲナーゼ (鉄(II)-要求)

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アシレズクトンジオキシゲナーゼ [鉄(II)-要求]
識別子
EC番号 1.13.11.54
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アシレズクトンジオキシゲナーゼ [鉄(II)-要求](acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring])は、システインメチオニン代謝酵素の一つで、次の化学反応触媒する酸化還元酵素である。

1,2-ジヒドロキシ-5-(メチルチオ)-1-ペンテン-3-オン + O2 4-(メチルチオ)-2-オキソブタン酸 + ギ酸

反応式の通り、この酵素の基質1,2-ジヒドロキシ-5-(メチルチオ)-1-ペンテン-3-オンO2、生成物は4-(メチルチオ)-2-オキソブタン酸ギ酸である。

組織名は1,2-dihydroxy-5-(methylthio)pent-1-en-3-one:oxygen oxidoreductase (formate-forming)で、別名にARD'、2-hydroxy-3-keto-5-thiomethylpent-1-ene dioxygenase (ambiguous)、acireductone dioxygenase (ambiguous)、E-2'がある。

参考文献[編集]

  • Wray, J.W. and Abeles, R.H. (1993). “A bacterial enzyme that catalyzes formation of carbon monoxide.”. J. Biol. Chem. 268: 21466-21469. PMID 8407993. 
  • Wray, J.W. and Abeles, R.H. (1995). “The methionine salvage pathway in Klebsiella pneumoniae and rat liver. Identification and characterization of two novel dioxygenases.”. J. Biol. Chem. 270: 3147-3153. PMID 7852397. 
  • Furfine, E.S. and Abeles, R.H. (1988). “Intermediates in the conversion of 5'-S-methylthioadenosine to methionine in Klebsiella pneumoniae.”. J. Biol. Chem. 263: 9598-9606. PMID 2838472. 
  • Dai, Y., Wensink, P.C. and Abeles, R.H. (1999). “One protein, two enzymes.”. J. Biol. Chem. 274: 1193-1195. PMID 9880484. 
  • Mo, H., Dai, Y., Pochapsky, S.S. and Pochapsky, T.C. (1999). “1H, 13C and 15N NMR assignments for a carbon monoxide generating metalloenzyme from Klebsiella pneumoniae.”. J. Biomol. NMR 14: 287-288. PMID 10481280. 
  • Dai, Y., Pochapsky, T.C. and Abeles, R.H. (2001). “Mechanistic studies of two dioxygenases in the methionine salvage pathway of Klebsiella pneumoniae.”. Biochemistry 40: 6379-6387. PMID 11371200. 
  • Al-Mjeni, F., Ju, T., Pochapsky, T.C. and Maroney, M.J. (2002). “XAS investigation of the structure and function of Ni in acireductone dioxygenase.”. Biochemistry 41: 6761-6769. PMID 12022880. 
  • Pochapsky, T.C., Pochapsky, S.S., Ju, T., Mo, H., Al-Mjeni, F. and Maroney, M.J. (2002). “Modeling and experiment yields the structure of acireductone dioxygenase from Klebsiella pneumoniae.”. Nat. Struct. Biol. 9: 966-972. PMID 12402029.