ミオシン
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ミオシン（英: myosin[1]）は、アクチンを制御するタンパク質である。ミオシンはATPase活性を持ち、ATPを加水分解しながら、－端から＋端に向かってアクチンフィラメント上を移動するモータータンパク質である。ミオシンが固定されている場合、ミオシンの位置は変わらず、引っぱられてアクチンフィラメントの方が動く。この典型的な例が、骨格筋の収縮である。
概要 [編集]
ミオシンIIは、2本ずつの重鎖と、個々の重鎖に2本ずつの軽鎖の、合計6本のポリペプチド鎖からなる複合体である。はじめは骨格筋から単離された。筋繊維に多量に存在し、筋肉の収縮等に関与するほか、様々なタイプのミオシンがあり、細胞の移動や細胞分裂にも関わっていることが明らかにされている。筋収縮では、II型ミオシンが関与している。
筋収縮は、ミオシンフィラメントとアクチンフィラメントの構造変化により起こる。まず、ATPがミオシンと結合する。加水分解により、ADPとリン酸に分解される。この分解で、ミオシンのヘッドの構造が変化し、アクチンに沿って移動し、新たな場所に弱く結合する。すると、リン酸が離れ、さらに強い結合となる。その後、ADPがミオシンから離れ、ミオシンの構造変化による引っ張りが、収縮となる。この機構は、さらに細胞質中のカルシウムイオン濃度の変化により制御される。
人類の進化の過程で、このミオシンの突然変異が顎の筋肉の進化に影響して、結果、他の霊長類と脳の発達において区別しているのではないかと考える学説がある[2]が、この説に関しては論争もある[3]。
脚注 [編集]
- ^ 文部省・日本動物学会編 『学術用語集 動物学編』 丸善、1988年、増訂版。ISBN 4-621-03256-9。
- ^ Stedman HH, Kozyak BW, Nelson A, Thesier DM, Su LT, Low DW, Bridges CR, Shrager JB, Minugh-Purvis N, Mitchell MA. (2004). “Myosin gene mutation correlates with anatomical changes in the human lineage” (PDF). Nature (Nature Publishing Group) 428 (6981): 415-418. doi:10.1038/nature02358. ISSN 0028-0836. PMID 15042088.
- ^ “Docs Drop Jaws Over Gene Mutation” (英語). Wired.com (2004年3月25日). 2012年3月30日閲覧。
関連項目 [編集]
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