フィブロネクチンII型ドメイン

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フィブロネクチンII型ドメイン（Jawahar Swaminathan and MSD staff at the European Bioinformatics Institute）
スカンディナヴィアのペイストリー・クリングル（英語版）

フィブロネクチンII型ドメイン（フィブロネクチン にがた ドメイン 英: Fibronectin type II domain、Fibronectin type II module、Fibronectin type II repeat、FNII、FN2）は、最初、フィブロネクチン(タンパク質)内部のポリペプチドの繰返し構造として発見された。その後、他のタンパク質に類似ドメインがあることから、進化の過程で保存されたタンパク質ドメインの1つだと考えられている。

1つのフィブロネクチンII型ドメインは、アミノ酸約60個からなり、2個のシステインがS–S 結合（ジスルフィド結合）を介してつながったシスチンを2つもつクリングル・ドメイン（英語版）（スカンディナヴィアのペイストリー・クリングル（英語版）の形に由来）を形成している[1]。

用語[編集]

略語のFN2は、C末端近くの2個のシステイン部分を欠いた単鎖フィブロネクチン（single-chain fibronectin）[2]を指すこともあるので注意する。

ドメイン（domain）という用語は、もう少し大きいかたまりに対して用いることが多い（例:ヘパリン結合ドメイン）。この場合、本項目に該当する用語は、「モジュール（module）」[3]、あるいは「繰返し（repeat）」の方が妥当である[4]。その場合、1つのドメイン（domain）は数個の「モジュール（module）」（あるいは「繰返し（repeat）」）で構成されることになる。

発見[編集]

1973年、タンパク質・フィブロネクチンが発見された。

1983年、デンマーク・オーフス大学のトーベン・ピーターセン（Torben E. Petersen）らは、タンパク質化学の手法でフィブロネクチンの一次構造の解析をし、まだ半分（推定1,880個の内、911個）しか解析が終わっていなかったが、論文として発表した。半分の解析ではあったが、フィブロネクチンの一次構造に3種類の内部ホモロジーが存在することを発見した。フィブロネクチンI型ドメイン、フィブロネクチンII型ドメイン、フィブロネクチンIII型ドメインと命名し、それぞれ、9個、2個、4個確認した[5]。

解析が半分しか終わっていないのに論文を発表したのは、この頃、簡便・迅速なDNAシークエンシングから一次構造を決定する手法が世界の研究室に導入され始めていたためである。タンパク質化学の手法で全一次構造の決定をするには、さらに3年の年月が必要だった。

1986年、デンマーク・オーフス大学のグループは、タンパク質化学の手法でフィブロネクチンの全一次構造を決定した。その時、フィブロネクチンII型ドメインの数は、1983年の報告と変わらず2個と発表した[6]。

一方、タンパク質化学での発表の翌年の1984年、やはりというべきか、米国・マサチューセッツ工科大学のリチャード・ハインズの研究室が、DNAシークエンシングから、フィブロネクチンの全一次構造を決定した。フィブロネクチンI型ドメイン、フィブロネクチンII型ドメイン、フィブロネクチンIII型ドメインを確認した[7]。

このドメインを持つヒトタンパク質[編集]

フィブロネクチン; BSPH1 (bovine seminal plasma proteins [8]); ELSPBP1; 第XII因子（ハーゲマン因子、F12）; 肝細胞増殖因子活性化因子（英語版） （HGFAC）[9]; IGF2R; LY75; マトリックスメタロプロテイナーゼ-2 (MMP2、72 Kd type IV collagenase (EC 3.4.24.24)[10] ) ; マトリックスメタロプロテイナーゼ-9 (MMP9、92 Kd type IV collagenase (EC 3.4.24.24)[10] ) ; マンノース・レセプター（英語版） (MRC1、cation-independent mannose-6-phosphate receptor;[11]) ; マンノース・レセプター（英語版） (MRC1L1、mannose receptor of macrophages;[12])  ; マンノース・レセプター（英語版） (MRC2)  ; PLA2R1; SEL1L（180 Kd secretory phospholipase A2 receptor;[13] DEC-205 receptor;[14] ）

脚注・文献[編集]

  1. ^ Patthy L, Trexler M, Banyai L, Varadi A, Vali Z (1984). “Kringles: modules specialized for protein binding. Homology of the gelatin-binding region of fibronectin with the kringle structures of proteases”. FEBS Lett. 171 (1): 131-136. doi:10.1016/0014-5793(84)80473-1. PMID 6373375. 
  2. ^ Liu X, Zhao Q, Collodi P (September 2003). “A truncated form of fibronectin is expressed in fish and mammals”. Matrix Biol. 22 (5): 393-396. PMID 14614986. 
  3. ^ PLitvinovich SV1, Strickland DK, Medved LV, Ingham KC. (1991). “Domain structure and interactions of the type I and type II modules in the gelatin-binding region of fibronectin. All six modules are independently folded.”. J Mol Biol. 217: 563-575. PMID 1994038. 
  4. ^ Pankov R, Yamada KM. (2002). “Fibronectin at a glance.”. J Cell Sci. 115: 3861?3863. doi:10.1242/jcs.00059. PMID 12244123. 
  5. ^ Petersen TE, Thogersen HC, Skorstengaard K, Vibe-Pedersen K, Sahl P, Sottrup-Jensen L, Magnusson S. (Jan 1983). “Partial primary structure of bovine plasma fibronectin: three types of internal homology.”. Proc Natl Acad Sci U S A 80: 137-141. PMC 393325. PMID 6218503. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC393325/pdf/pnas00627-0152.pdf. 
  6. ^ Skorstengaard K, Jensen MS, Sahl P, Petersen TE, Magnusson S. (Dec 1986). “Complete primary structure of bovine plasma fibronectin.”. Eur J Biochem. 161 (2): 441-453. PMID 3780752. 
  7. ^ Hynes RO, Schwarzbauer JE, Tamkun JW. (1984). “Fibronectin: a versatile gene for a versatile protein.”. Ciba Found Symp. 108: 75-92. PMID 6569832. 
  8. ^ Chretien M, Seidah NG, Manjunath P, Rochemont J, Sairam MR (1987). “Complete amino acid sequence of BSP-A3 from bovine seminal plasma. Homology to PDC-109 and to the collagen-binding domain of fibronectin”. Biochem. J. 243 (1): 195-203. PMC 1147832. PMID 3606570. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1147832/. 
  9. ^ Miyazawa K,Shimomura T, Kitamura A, Kondo J, Morimoto Y, Kitamura N (1993). “Molecular cloning and sequence analysis of the cDNA for a human serine protease responsible for activation of hepatocyte growth factor. Structural similarity of the protease precursor to blood coagulation factor XII”. J. Biol. Chem. 268 (14): 10024-10028. PMID 7683665. 
  10. ^ a b Grant GA, Collier IE, Wilhelm SM, Eisen AZ, Marmer BL, Seltzer JL, Kronberger A, Bauer EA, Goldberg GI, He CS (1988). “H-ras oncogene-transformed human bronchial epithelial cells (TBE-1) secrete a single metalloprotease capable of degrading basement membrane collagen”. J. Biol. Chem. 263 (14): 6579‐6587. PMID 2834383. 
  11. ^ Kornfeld S (1992). “Structure and function of the mannose 6-phosphate/insulinlike growth factor II receptors”. Annu. Rev. Biochem. 61 (1): 307‐330. doi:10.1146/annurev.bi.61.070192.001515. PMID 1323236. 
  12. ^ Drickamer K, Taylor ME, Conary JT, Lennartz MR, Stahl PD (1990). “Primary structure of the mannose receptor contains multiple motifs resembling carbohydrate-recognition domains”. J. Biol. Chem. 265 (21): 12156-12162. PMID 2373685. 
  13. ^ Lazdunski M, Barhanin J, Lambeau G, Ancian P (1994). “Cloning and expression of a membrane receptor for secretory phospholipases A2”. J. Biol. Chem. 269 (3): 1575-1578. PMID 8294398. 
  14. ^ Jiang W, Swiggard WJ, Heufler C, Peng M, Mirza A, Steinman RM, Nussenzweig MC (1995). “The receptor DEC-205 expressed by dendritic cells and thymic epithelial cells is involved in antigen processing”. Nature 375 (6527): 151-155. doi:10.1038/375151a0. PMID 7753172. 

関連項目[編集]

外部リンク[編集]

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