システインプロテアーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』
移動: 案内検索
システインプロテアーゼによるペプチド結合の切断

システインプロテアーゼとは、触媒部位において、システインチオール基を求核基として用いるタンパク質分解酵素である。

触媒機構[編集]

  1. 活性部位にあるシステインのチオールが、隣接する塩基性アミノ酸(通常はヒスチジン)の側鎖によって脱プロトン化される(図左上)
  2. 陰イオンになったチオール基が、基質のカルボニル炭素を求核攻撃する(図右上)。この時、カルボニル炭素は平面状の sp2混成状態から、正四面体状の sp3混成になる
  3. 基質ペプチドのC末端側がアミンとして脱離し、炭素はsp2混成に戻る(図右中)。ヒスチジンのプロトンは、脱離するアミノ基に持っていかれる
  4. 基質のN末端側は酵素にチオエステル中間体として結合した状態になる(図右下)
  5. チオエステルを水分子が求核攻撃し(図左下)
  6. 加水分解が起こると(図左中)
  7. カルボン酸が遊離し、酵素は元の状態に戻る(図左上)

[編集]

参考文献[編集]

  • Stryer, L.; Berg, J. M.; Tymoczko, J. L. (2002), Biochemistry (5th ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 0716746840 [1]

関連項目[編集]

外部リンク[編集]