グリシン-N-メチルトランスフェラーゼ
| グリシン-N-メチルトランスフェラーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.1.1.20 | ||||||||
| CAS登録番号 | 37228-72-1 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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グリシン-N-メチルトランスフェラーゼ（glycine N-methyltransferase）は、グリシン、セリンおよびトレオニン代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酵素である。
- S-アデノシル-L-メチオニン + グリシン S-アデノシル-L-ホモシステイン + サルコシン
この酵素の基質はS-アデノシル-L-メチオニンとグリシンで、生成物はS-アデノシル-L-ホモシステインとサルコシンである。
この酵素は転移酵素の一つで、特に一炭素基を転移させるメチルトランスフェラーゼである。組織名はS-adenosyl-L-methionine:glycine N-methyltransferaseで、別名にglycine methyltransferase、S-adenosyl-L-methionine:glycine methyltransferase、GNMTがある。
肝臓や膵臓においてメチオニン回路のSAMとSAHの比率を制御していると考えられている。また、5-メチルテトラヒドロ葉酸ペンタグルタミン酸により活性が阻害される。
ハエの研究にてこの酵素の活性が寿命と関係があり、活性が高いほど長寿になる可能性が示された。[1]
脚注[編集]
- ^ “アミノ酸代謝促進で長寿に ～Ｓアデノシルメチオニン代謝が寿命延長の鍵～”. doi:10.1038/ncomms9332. 2018年11月5日閲覧。
参考文献[編集]
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- BLUMENSTEIN J, WILLIAMS GR (1963). “Glycine methyltransferase”. Can. J. Biochem. Physiol. 41: 201–10. PMID 13971907.
- Ogawa H, Gomi T, Takusagawa F, Fujioka M (1998). “Structure, function and physiological role of glycine N-methyltransferase”. Int. J. Biochem. Cell. Biol. 30 (1): 13–26. doi:10.1016/S1357-2725(97)00105-2. PMID 9597750.
- Yeo EJ, Briggs WT, Wagner C (1999). “Inhibition of glycine N-methyltransferase by 5-methyltetrahydrofolate pentaglutamate”. J. Biol. Chem. 274 (53): 37559–64. doi:10.1074/jbc.274.53.37559. PMID 10608809.
- FI; Vitvitsky, VM; Mosharov, EV; Banerjee, R; Ataullakhanov, FI (2000). “A substrate switch: a new mode of regulation in the methionine metabolic pathway”. J. Theor. Biol. 204 (4): 521–32. doi:10.1006/jtbi.2000.2035. PMID 10833353.
- Fujioka M, Takusagawa F (2003). “Catalytic mechanism of glycine N-methyltransferase”. Biochemistry. 42 (28): 8394–402. doi:10.1021/bi034245a. PMID 12859184.
- Pakhomova S, Luka Z, Grohmann S, Wagner C, Newcomer ME (2004). “Glycine N-methyltransferases: a comparison of the crystal structures and kinetic properties of recombinant human, mouse and rat enzymes”. Proteins. 57 (2): 331–7. doi:10.1002/prot.20209. PMID 15340920.