アデノシン三リン酸

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アデノシン三リン酸
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識別情報
CAS登録番号 56-65-5
特性
化学式 C10H16N5O13P3
モル質量 507.181 g/mol
酸解離定数 pKa 6.5
特記なき場合、データは常温 (25 °C)・常圧 (100 kPa) におけるものである。
球棒モデル

アデノシン三リン酸(アデノシンさんリンさん、adenosine triphosphate)とは、アデノシンリボース(=糖)に3分子の燐酸が付き、2個の高エネルギー燐酸結合をもつ化合物のこと[1]IUPAC名としては「アデノシン 5'-三リン酸」。一般的には、「Adenosine Triphosphate」の下線部のアルファベットをとり、短縮形で「ATPエー・ティー・ピー)」と呼ばれている。

概説[編集]

ATPというのは、生体内に広く分布し、燐酸 1分子が離れたり結合したりすることで、エネルギーの放出・貯蔵、あるいは物質の代謝合成の重要な役目を果たしている[1]ヌクレオチドである。すべての真核生物がこれを直接利用している。生物体内の存在量や物質代謝におけるその重要性から「生体のエネルギー通貨」と形容されている。

構造とエネルギー[編集]

プリン塩基であるアデニンリボースN-グリコシド結合により結合したアデノシンを基本構造として、リボースの 5'-ヒドロキシ基にリン酸エステル結合によりリン酸基が結合し、さらにリン酸がもう2分子連続してリン酸無水結合により結合した構造を取る。この、リン酸基同士の結合(リン酸無水結合)は、エネルギー的に不安定であり、このリン酸基の加水分解による切断反応や、他の分子にリン酸基が転移する反応は(切断した両リン酸基の端に、反応により新たに生成する、より安定な化学結合の生成に伴って)エネルギーを放出する。ATPのリン酸基の加水分解転位反応は、ネットでの自由エネルギーの減少を伴うエネルギー放出反応となり、あたかもATPのリン酸基同士の結合の切断が生体内の化学反応の実質的な推進力となっているように見えるため、この意味において、この結合は「高エネルギーリン酸結合」と呼ばれている。(結合自体がエネルギーを持つわけではない:この化学結合の切断は、吸エネルギー反応である。)

エネルギーの収支式を以下に示す(ΔG°’標準自由エネルギー変化))。

ATP + H2O → ADP(アデノシン二リン酸) + Piリン酸

ΔG°’ = −30.5 kJ/mol (−7.3 kcal/mol)

ATP + H2O → AMP(アデノシン一リン酸、アデニル酸) + PPiピロリン酸

ΔG°’ = −45.6 kJ/mol (−10.9 kcal/mol)

この標準自由エネルギー変化は、一般的なリン酸エステル化合物のリン酸エステル結合加水分解標準自由エネルギー変化ΔG°’ = −3〜4 kcal/mol)などに比べ非常に大きいので、このようなリン酸エステル化合物が、ATPからのリン酸基の転移により生成する反応の標準自由エネルギー変化は、全体として負の値となり、この反応はATPからリン酸エステル化合物へのリン酸転移の方向に自発的に進む。 さらに細胞内では、ATP濃度はADPの10倍程高く、リン酸濃度も標準状態 (1.0 M) より、はるかに低い (1〜10 mM程度) ため、細胞内の環境ではATPの高エネルギーリン酸結合の加水分解に伴って実際に放出されるエネルギー(自由エネルギー変化 ΔG)は、より大きくなり、−10〜11 kcal/mol にも達する。

ATPの生合成[編集]

ATPは主にATP合成酵素において酸化的リン酸化光リン酸化によって生じる。

ADP + Pi → ATP

また、解糖系クエン酸回路などでもATPは生じる。好気呼吸によるATPの収支式については「好気呼吸」を参照。

GTP(グアノシン三リン酸)については、以下の反応式でATPと相互変換する。

GTP + ADP ⇔ GDP + ATP (ΔG°’ 〜0)

また、細胞内では、酵素(アデニル酸キナーゼ)の働きにより、ATP, ADP, AMPが次の反応による平衡混合物となっており、ATPはADPからも一部再生される。

2 ADP ⇔ ATP + AMP (ΔG°’ 〜0)

ATPの役割[編集]

ATPはエネルギーを要する生物体の反応素過程には必ず使用されている。ATPは哺乳類骨格筋100 gあたり0.4 g程度存在する。反応・役割については以下のものがある。

リン酸基の付加はリン酸基転移酵素(キナーゼ)によって行われる。また、ATP そのものも RNA合成の前駆体として利用されている。

また一方で、ATPは抑制性神経調節性伝達物質でもあり、活動電位に反応して神経から放出され、効果器に影響を与える。

歴史[編集]

  • 1929年 - Fiske、Subbarowら、そしてLoehmannによって独自に、不安定なリン酸結合を持つヌクレオチドとして発見された。当初、ATPはエネルギー通貨ではなく、リン酸供与体の一部として認識されていた。
  • 1931年 - Loehmann、Meyerhofによって解糖系にATPが用いられることが明らかになった。
  • 1939年 - Engelhardtらによって、筋収縮のタンパク質であるミオシンがATPを加水分解することが明らかになった。同年、LipmannによってATPは代謝に中心的な役割を果たしていることが提唱された。
  • 1941年 - SzentgyörgyiによってミオシンがATPによって収縮することが明らかになった。
  • 1942年 - Szentgyörgyiによってアクチン、ミオシン、ATPが筋収縮の基本的な構成単位であることが明らかになった。

これらのハンガリー学派の筋収縮に関する一連の研究が「ATPは生体のエネルギー通貨」であるという認識を構築していった。また、ATPが能動輸送に関係することが1957年、Skouらによって明らかになり(Na+, K+-ATPaseの発見)、ATP利用系のフォーマットが現在に至るまで構築されている。

ATP合成系の歴史については、以下の通りである。

関連項目[編集]

脚注・参考文献[編集]

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  1. ^ a b デジタル大辞泉【 アデノシン三燐酸】(アデノシンさんりんさん)
  2. ^ Sawada, K.; Echigo, N.; Juge, N.; Miyaji, T.; Otsuka, M.; Omote, H.; Yamamoto, A.; and Yoshinori Moriyama (April 15, 2008) “Identification of a vesicular nucleotide transporter” Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2008 105: 5683-5686; doi:10.1073/pnas.0800141105
  3. ^ VNUTによって神経末端のシナプス小胞に運ばれたATPは貯蔵された後、外部に放出されて痛みを発生させたり血管を収縮したりするため、VNUTが抑制できれば痛み・血管収縮を管理することが可能になる。