アスパラギン酸アミノ基転移酵素
 |
ウィキペディアは医学的助言を提供しません。免責事項もお読みください。 |
| アスパラギン酸トランスアミナーゼ | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 |
|||||||
| Escherichia coliのアスパラギン酸トランスアミナーゼのリボンモデル。中央の分子は補因子のピリドキサールリン酸[1] | |||||||
| 識別子 | |||||||
| EC番号 | 2.6.1.1 | ||||||
| CAS登録番号 | 9000-97-9 | ||||||
| データベース | |||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||
| PRIAM | profile | ||||||
| PDB | structures | ||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / EGO | ||||||
|
|||||||
アスパラギン酸アミノ基転移酵素（アスパラギンさんアミノきてんいこうそ、Aspartate Amino Transferase ; EC 2.6.1.1）は、アスパラギン酸とα-ケトグルタル酸をグルタミン酸とオキサロ酢酸に相互変換する酵素である。ASTまたはGOT（Glutamic Oxaloacetic Transaminase：グルタミン酸オキサロ酢酸トランスアミナーゼ）とも呼ばれる。
主にミトコンドリア内で働く m-AST と細胞質基質で働く s-AST に分類される。
人体では、肝細胞をはじめとして赤血球、心筋、骨格筋などに分布する。そのためこれらの細胞が破壊された場合に血液中に流出するため、血中濃度を測定することで肝障害などの程度を知ることができる（逸脱酵素）。
目次 |
[編集] 臨床検査におけるAST
逸脱酵素としての性質から、肝機能障害の程度を評価する目的で血清中のAST濃度測定が行われる。ただし、肝障害のマーカーとしては、肝細胞が破壊し尽くされるとむしろ流出量は低下する点と、肝臓以外の障害（心筋梗塞や溶血性貧血）でも上昇しうる点に留意すべきである。肝臓に特異的という点ではALT(GPT)も同時に評価することが有用となる。
[編集] 基準値
単位は IU/l（国際単位/l）で示され、10～40程度が基準値となる。
[編集] 異常値
肝炎、脂肪肝、肝硬変、肝腫瘍、などの肝疾患ではAST、ALTの上昇が特徴的であり、100以上、ときに500以上を示す。なかでも、アルコール性肝炎や肝硬変、肝腫瘍ではASTの上昇が目立ち、ウイルス性肝炎や脂肪肝ではALTの上昇が目立つとされている。膠原病の1種である多発性筋炎（PM）、皮膚筋炎（DM）でもAST（GOT）の上昇を認める。
このほかに、AST上昇時には心筋梗塞、溶血性貧血などが鑑別疾患にあがる。採血時の溶血の可能性も考慮する必要がある。
